A proteolitikus enzimek legkiterjedtebben vizsgált csoportját a szerinproteázok alkotják. Ahogy a név is jelzi, e csoport minden tagjának van egy reaktív szeril aminosavmaradvány az aktív centrumában.

A szerinproteázok két családra oszthatók: a tripszinekre és a szubtiliszinekre.

A tripszin család a legnagyobb, ide tartozik többek között a tripszin és a kimotripszin, az elasztáz, a hízósejt-triptáz, valamint a véralvadást és a fibrinolízist szabályozó számos faktor.

A tripszin típusú enzimek aminosavtartalma nagyon hasonló. Megtalálhatók gerincesekben és más állatokban, valamint gombákban és prokarióta sejtekben. Ezzel szemben a szubtilisinek csak baktériumokban fordulnak elő. A tripszin család tagjait aszerint osztályozzák, hogy milyen típusú aminosav fordul elő a preferált hasítási helyen.

Az elasztáz és a kimotripszin hidrofób és aromás aminosavak után hasít, míg más tripszinszerű proteázok csak az arginin vagy lizin bázikus aminosavak C-terminális oldalán hasítanak. Az aminosav-szekvencia és így a háromdimenziós szerkezet is teljesen különbözik a tripszinek és a szubtilisinek között. A tripszin és a szubtilizin katalitikusan aktív doménjei tehát nagy valószínűséggel egymástól függetlenül, két különböző génből konvergálva fejlődtek ki.

Mivel azonban a két család minden tagjában a három funkcionális jelentőségű aminosav, a szerin (Ser), az aszparaginsav (Asp) és a hisztidin (His) azonos geometriai viszonyban helyezkedik el, a proteolitikus mechanizmusok nagyon hasonlóak.

Ez a tény arra enged következtetni, hogy a három katalitikusan aktív aminosav elhelyezkedése az aktív centrumban nagyon hatékony a peptidkötések hidrolízise szempontjából. Az emlős szerin proteázok általában egyetlen peptidláncból álló inaktív proenzimként, zimogénként szintetizálódnak. Az aktiválás akkor következik be, amikor a zimogént egy vagy több specifikus helyen hasítják. Az ilyen hasítást leggyakrabban egy másik proteáz hatása végzi. A legtöbb szerin proteáz két funkcionálisan különböző részt tartalmaz.

Az a régió, ahol a katalitikusan aktív aminosavak találhatók, nagyon hasonló a tripszinben és a kimotripszinben, valamint a véralvadásban részt vevő szerin proteázokban. A másik régió az enzim külső részein található. Ez a régió a véralvadást és a fibrinolízist szabályozó szerinproteázokban jelentős méretű, és négy fő szerkezettípus különböztethető meg: kringle-domének, növekedési faktor-domének, K-vitaminfüggő karboxilált kalciumkötő domének és a fibronektin ujjszerkezetével homológ domének.

A szerin proteázok nem minden csoportjában van jelen mind a négy domén típus.

Az élő szervezetben proteolitikus enzimek (proteázok) termelődnek a fehérjék lebontására és módosítására. A proteolitikus enzimek fő feladata a fehérjék peptidekre vagy aminosavakra történő lebontása, amelyeket vagy energiaforrásként, vagy a fehérjék újraszintézisének építőköveként használnak fel. A proteolitikus enzimek továbbá módosítják a sejtek környezetét és elősegítik a sejtvándorlást a sebgyógyítással és a rákos megbetegedésekkel, a megtermékenyített petesejt ovulációjával és beültetésével, az embrionális morfogenezissel és az emlőmirigyek laktáció utáni involúciójával kapcsolatban.

A proteázok másik fontos funkciója az olyan folyamatokban betöltött szabályozó szerepük, mint a gyulladás, a fertőzés és a véralvadás. A legtöbb proteolitikus enzim igen specifikus a szubsztrátjaira. A proteázok osztályozása azonban nem a szubsztrátválasztásuk, hanem a hatásmechanizmusuk alapján történik.

A proteolitikus enzimek négy különböző csoportját különböztetjük meg általában, amelyeket a katalitikus aktivitásért felelős aktív centrum aminosavmaradványról neveztek el: az aszparagin-proteázok (pl.pl. pepszin), a cisztein proteázok (pl. kathepszin B és kathepszin H), a szerin proteázok (pl. tripszin, trombin és plazmin) és a metalloproteázok (pl. kollagenázok és zselatinázok). Bár a proteolitikus enzimek egyes csoportjainak tagjai nagyon különböző biológiai funkciókkal rendelkezhetnek, az aminosavelemzés gyakran nagyfokú szerkezeti hasonlóságot mutat közöttük. Egy enzim szerkezetének és hatásmechanizmusának részletes ismerete sok esetben feltárhatja az azonos csoportba tartozó más enzimek szerkezetének és funkcióinak megértését.