Alanin ist quantitativ die primäre Aminosäure, die von den Muskeln freigesetzt und vom splanchnischen Bett sowohl beim postabsorptiven als auch beim länger nüchternen Menschen extrahiert wird. Die hepatische Kapazität zur Umwandlung von Alanin in Glukose übersteigt die aller anderen Aminosäuren. Insulin hemmt die Gluconeogenese, indem es die hepatische Alaninaufnahme reduziert. Im Gegensatz dazu wird bei Diabetes ein Anstieg der hepatischen Alaninextraktion beobachtet, obwohl das zirkulierende Substrat abnimmt. Bei längerem Fasten ist die verminderte Alaninfreisetzung der Mechanismus, durch den die Gluconeogenese verringert wird. In Situationen, in denen ein Alaninmangel besteht, wie z. B. in der Schwangerschaft und bei ketotischer Hypoglykämie im Säuglingsalter, wird die Nüchternhypoglykämie akzentuiert. Eine verstärkte Glukoseverwertung bei körperlicher Betätigung und eine Hyperpyruvikämie infolge angeborener enzymatischer Defekte werden von erhöhten Alaninspiegeln im Blut begleitet. Diese Daten deuten auf die Existenz eines Glukose-Alanin-Zyklus hin, in dem Alanin peripher durch Transaminierung von aus Glukose gewonnenem Pyruvat gebildet und zur Leber transportiert wird, wo sein Kohlenstoffgerüst wieder in Glukose umgewandelt wird. Die Recyclingrate des Glukose-Kohlenstoffskeletts in diesem Kreislauf scheint bei etwa 50 % der für den Cori-(Laktat-)Zyklus beobachteten Rate zu liegen.