Nejrozsáhleji studovanou skupinou proteolytických enzymů jsou serinové proteázy. Jak napovídá název, každý člen této skupiny má ve svém aktivním místě reaktivní zbytek serylové aminokyseliny.

Serinové proteázy se dělí na dvě rodiny: trypsiny a subtilisiny.

Rodina trypsinů je největší a obsahuje mimo jiné trypsin a chymotrypsin, elastázu, tryptázu žírných buněk a mnoho faktorů regulujících krevní srážlivost a fibrinolýzu.

Enzymy trypsinového typu mají velmi podobný obsah aminokyselin. Vyskytují se u obratlovců a dalších živočichů, stejně jako u hub a prokaryotických buněk. Naproti tomu subtilisiny se vyskytují pouze u bakterií. Členové rodiny trypsinů jsou klasifikováni podle typu aminokyseliny, která se vyskytuje v preferovaném místě štěpení.

Elastáza a chymotrypsin štěpí po hydrofobních a aromatických aminokyselinách, zatímco ostatní trypsinu podobné proteázy štěpí pouze na C-koncové straně základní aminokyseliny arginin nebo lysin. Sekvence aminokyselin, a tedy i trojrozměrná struktura se u trypsinů a subtilisinů zcela liší. Katalyticky aktivní domény trypsinu a subtilisinu se tedy s největší pravděpodobností vyvinuly nezávisle, konvergujíce ze dvou různých genů.

Jelikož jsou však tři funkčně důležité aminokyseliny v aktivních místech, serin (Ser), kyselina asparagová (Asp) a histidin (His), uspořádány ve stejném geometrickém vztahu u všech členů obou rodin, jsou proteolytické mechanismy velmi podobné.

Tato skutečnost může vést k domněnce, že uspořádání tří katalyticky aktivních aminokyselin v aktivním místě je velmi účinné pro hydrolýzu peptidových vazeb. Savčí serinové proteázy jsou obvykle syntetizovány jako neaktivní proenzymy, zymogeny, sestávající z jednoho peptidového řetězce. K aktivaci dochází při štěpení zymogenu na jednom nebo několika specifických místech. Nejčastěji se takové štěpení provádí působením jiné proteázy. Většina serinových proteáz obsahuje dvě funkčně odlišné části.

Oblast, kde se nacházejí katalyticky aktivní aminokyseliny, je velmi podobná u trypsinu a chymotrypsinu i u serinových proteáz podílejících se na srážení krve. Druhá oblast se nachází ve vnějších částech enzymu. Tato oblast má u serinových proteáz regulujících krevní srážlivost a fibrinolýzu značnou velikost a lze v ní rozlišit čtyři hlavní typy struktur: kringlové domény, domény růstových faktorů, karboxylované domény vázající vápník závislé na vitaminu K a domény homologické prstové struktuře fibronektinu.

Všechny čtyři typy domén nejsou přítomny u všech skupin serinových proteáz.

V živém organismu vznikají proteolytické enzymy (proteázy), které degradují a modifikují proteiny. Hlavním úkolem proteolytických enzymů je rozkládat bílkoviny na peptidy nebo aminokyseliny, které se používají buď jako zdroj energie, nebo jako stavební kameny pro resyntézu bílkovin. Kromě toho proteolytické enzymy upravují buněčné prostředí a usnadňují migraci buněk v souvislosti s opravou ran a rakovinou, ovulací a implantací oplodněného vajíčka, morfogenezí embrya a involucí mléčných žláz po laktaci.

Další důležitou funkcí proteáz je jejich role regulátorů v procesech, jako je zánět, infekce a srážení krve. Většina proteolytických enzymů je vysoce specifická pro své substráty. Klasifikace proteáz však není založena na výběru substrátu, ale na mechanismu jejich působení.

Obvykle se rozlišují čtyři různé skupiny proteolytických enzymů, pojmenované podle aminokyselinového zbytku v aktivním místě, který je zodpovědný za katalytickou aktivitu: asparagové proteázy (např.např. pepsin), cysteinové proteázy (např. katepsin B a katepsin H), serinové proteázy (např. trypsin, trombin a plazmin) a metaloproteázy (např. kolagenázy a želatinázy). Přestože členové jednotlivých skupin proteolytických enzymů mohou mít velmi různorodé biologické funkce, analýza aminokyselin mezi nimi často ukazuje vysoký stupeň strukturní podobnosti. Podrobná znalost struktury a mechanismu účinku jednoho enzymu může v mnoha případech odhalit pochopení struktury a funkcí dalších enzymů v rámci téže skupiny

.