– Jag har två godtyckliga aminosyror här. Vi känner igen de tydliga tecknen på en aminosyra. Vi har en aminogrupp här borta som ger oss amino och aminosyra. Vi har en karboxylgrupp här borta. Detta är den sura delen av en aminosyra. Och däremellan har vi ett kol, och vi kallar det för alfakolet. Detta alfakol kommer att vara bundet till ett väte och någon typ av sidokedja, och vi kommer bara att kalla denna sidokedja för R1, och sedan kommer vi att kalla denna sidokedja för R2. Det vi ska ta upp i den här videon är hur man tar två aminosyror och bildar en peptid av dem. Och bara för att påminna om att en peptid inte är något mer… än en kedja av aminosyror. Så hur tar du dessa två aminosyror och bildar en dipeptid som denna? En dipeptid skulle ha två aminosyror. Det skulle vara den minsta möjliga peptiden, men sedan kan man fortsätta att lägga till aminosyror och bilda polypeptider. En översikt på mycket hög nivå över den här reaktionen är att kvävet använder sitt ensamma par för att bilda en bindning med karbonylkolet här borta. Så detta ensamma par går till detta karbonylkol, bildar en bindning, och sedan kan detta väte, detta väte och detta syre användas netto för att bilda en vattenmolekyl… som släpps från båda dessa aminosyror. Så denna reaktion slutar med att kvävet binds till detta kol och en vattenmolekyl frigörs. Eftersom denna vattenmolekyl frigörs kallas denna typ av reaktion, som vi har sett många andra gånger med andra typer av molekyler, för en kondensationsreaktion eller en dehydratiseringssyntes. Så kondensation… kondensationsreaktion eller dehydreringssyntes. Vi såg denna typ av reaktion när vi satte ihop glukoser, när vi bildade kolhydrater. Dehydreringssyntes. Men när jag ser en sådan här reaktion är det ganska tillfredsställande att bara kunna räkna och säga: ”Okej, det här kommer att binda ”med det där, vi ser bindningen där borta, ”och jag kommer att släppa ett syre och två väteämnen, ”vilket netto är lika med H2O, vilket är lika med en vattenmolekyl”. Men hur kan vi föreställa oss att detta händer? Kan vi flytta runt elektronerna? Kan vi göra lite organisk kemi på hög nivå för att tänka på hur detta sker? Och det är vad jag vill göra här. Jag ska inte göra en formell reaktionsmekanism, utan verkligen få en känsla för vad som händer. Kväve har som sagt ett ensamt par, det är elektronegativt. Och det här kolet här borta är knutet till två oxygener, oxygener är mer elektronegativa. Oxygenerna kan ta upp dessa elektroner. Kvävet kanske vill göra vad vi i organisk kemi kallar en nukleofil attack på kolet här borta. Och när det gör det, om vi skulle göra en mer formell reaktionsmekanism, skulle vi kunna säga: ”Ja, en av dubbelbindningarna kanske går tillbaka, elektronerna i den går tillbaka till det här syret, och då skulle syret ha en negativ laddning”. Men sedan skulle det ensamma paret från dubbelbindningen kunna ombildas, och när det sker kommer syret i hydroxylgruppen att ta tillbaka båda dessa elektroner. Det skulle ta tillbaka båda dessa elektroner, och nu kommer det att ha ett extra ensamt par. Låt mig göra det genom att radera den här bindningen och sedan ge den ett extra ensam par. Den hade redan två ensamma par, och när den tog den här bindningen kommer den att få ett tredje ensamt par. Och då kommer den att ha en negativ laddning. Och nu kan du föreställa dig att den kommer att ta en väteproton någonstans. Den kan ta vilken väteproton som helst, men den lämpligaste är antagligen den här, för om kvävet ska använda detta ensamma par för att bilda en bindning med kol, kommer det att ha en positiv laddning, och det kanske vill ta tillbaka dessa elektroner. Så du kan tänka dig att ett av dessa ensamstående par används för att ta tag i väteprotonen, och sedan kan kvävet ta dessa elektroner, ta tillbaka dessa elektroner. Förhoppningsvis tyckte du inte att det här var alltför invecklat, men jag tycker alltid om att tänka: Vad kan egentligen hända här? Så du ser att det ensamma elektronparet från kvävet bildar en orange bindning med kolet. Låt mig göra det med orange färg om jag ska kalla det en orange bindning. Det bildar en orange bindning. Det vi kallar denna orangefärgade bindning skulle vi kunna kalla en peptidbindning eller en peptidbindning. Peptidbindning, ibland kallad peptid… peptidbindning. Sedan frigörs en vattenmolekyl. Så det här syret är det här syret, och man kan tänka sig att det här vätet är det här vätet, och det här vätet är det här vätet här borta, och så netto fungerar det hela. När jag först såg den här reaktionen tänkte jag: ”Okej, det är ganska logiskt”. Förutom det faktum att aminosyror i fysiologiska pH-värden tenderar att inte vara i denna form. I fysiologiska pH-värden är det mer sannolikt att aminosyrorna finns i denna form, som zwitterioner. Zwitterioner. Låt mig skriva ner det ordet. Det är ett roligt ord att säga. Och det är ett ord, men jag ska skriva de två delarna av ordet i olika färger så att du kan se det. Det är en zwitterion. Så vad betyder det? Tja, på tyska betyder zwitter hybrid. Det är en hybridjon. Det är en jon, den har laddning i olika ändar av den, delar av molekylen har laddning, men när du räknar ut dem är den neutral. Delar är laddade, men är neutrala som helhet. Vid fysiologiska pH-värden tenderar aminosyrans kväveände att ta emot en extra proton och blir positivt laddad, medan karboxylgruppen tenderar att släppa ifrån sig en proton och har en negativ laddning. Detta kommer faktiskt att vara i jämvikt med de former som vi såg tidigare, men vid fysiologiska pH-värden tenderar det faktiskt att bli en zwitterionform. Hur kommer man från denna form till att bilda en peptidbindning? Tja, man kan tänka sig att den här karaktären här borta, efter att ha gett sina väteprotoner, har ett extra ensamt par. Så den har ett ensamstående par, två ensamstående par, och sedan har den, jag gör det extra ensamstående paret i, jag gör det extra ensamstående paret i lila. Den har ett extra ensamt par. Tja, den kanske skulle kunna använda ett extra lone pair för att antingen ta en proton från lösningen eller kanske bara för att underlätta bokföringen skulle vi kunna säga, ”Tja, kanske bara stöter på rätt sätt” för att ta denna proton och sedan låter kvävet… ”att ta tillbaka dessa elektroner.” Och om den gjorde det, ja, då får du, åtminstone när du tittar på den här karboxylgruppen och den här aminogruppen, kommer du att få den form som vi just såg. Om det här får ett väte här blir det en hydroxyl, och om kvävet tar tillbaka de här två elektronerna från det här paret blir det bara NH2. Så det kommer att bli, åtminstone den här delen av molekylerna, kommer att bli precis vad vi började med här uppe, och så kan du föreställa dig hur du kommer tillbaka till peptidlänken som vi har här borta. Detta är peptidbindningen. Och den enda skillnaden mellan den resulterande peptiden som jag har i den här reaktionen, antar jag att man kan säga, i den föregående, är att detta är en zwitterion. Zwitterionformen, där den här karboxylgruppen… har donerat sin proton till lösningen, och här borta har kvävet, det här kvävet, tagit en proton från lösningen, så den har en neutral nettoladdning, även om du har en laddning i vardera änden. Förhoppningsvis tyckte du att det var roligt.