Grupul de enzime proteolitice cel mai amplu studiat cuprinde serin proteazele. După cum indică și numele, fiecare membru al acestui grup are un reziduu de aminoacid seril reactiv în situsul său activ.

Proteazele cu serină sunt împărțite în două familii: tripsinele și subtilizinele.

Familia tripsinelor este cea mai mare și conține, printre altele, tripsina și chimotripsina, elastaza, triptaza mastocitelor și mulți dintre factorii care reglează coagularea sângelui și fibrinoliza.

Enzimele de tip tripsină au un conținut de aminoacizi foarte asemănător. Ele se găsesc la vertebrate și la alte animale, precum și la ciuperci și celule procariote. În schimb, subtilizinele se găsesc numai în bacterii. Membrii familiei tripsinei sunt clasificați în funcție de tipul de aminoacid care se află la locul de clivaj preferat.

Elastaza și chimotripsina clivează după aminoacizi hidrofobi și aromatici, în timp ce alte proteaze asemănătoare tripsinei clivează numai la partea C-terminală a aminoacizilor bazici arginină sau lizină. Secvența de aminoacizi și, prin urmare, și structura tridimensională diferă complet între tripsine și subtilizine. Prin urmare, domeniile active din punct de vedere catalitic ale tripsinei și subtilizinei au evoluat, cel mai probabil, independent, convergând din două gene diferite.

Cu toate acestea, deoarece cei trei aminoacizi de importanță funcțională din situsurile active, serina (Ser), acidul aspartic (Asp) și histidina (His), sunt dispuși în aceeași relație geometrică la toți membrii celor două familii, mecanismele proteolitice sunt foarte asemănătoare.

Acest fapt poate conduce la sugestia că dispunerea celor trei aminoacizi activi din punct de vedere catalitic la nivelul situsului activ este foarte eficientă pentru hidroliza legăturilor peptidice. Serin-proteazele de mamifere sunt de obicei sintetizate sub formă de proenzime inactive, zimogene, care constau dintr-un singur lanț peptidic. Activarea are loc atunci când zimogenul este scindat la unul sau mai multe situsuri specifice. Cel mai frecvent, o astfel de scindare este realizată prin acțiunea unei alte proteaze. Majoritatea serin-proteazelor conțin două părți distincte din punct de vedere funcțional.

Regiunea în care se găsesc aminoacizii activi din punct de vedere catalitic este foarte asemănătoare la tripsină și chimotripsină, precum și la serin-proteazele implicate în coagularea sângelui. Cealaltă regiune este situată în părțile exterioare ale enzimei. Această regiune are o dimensiune considerabilă în cazul serin-proteazelor care reglează coagularea sângelui și fibrinoliza și se pot distinge patru tipuri principale de structuri: domenii kringle, domenii ale factorului de creștere, domenii de legare a calciului carboxilat dependent de vitamina K și domenii omoloage cu structura în formă de degete a fibronectinei.

Toate cele patru tipuri de domenii nu sunt prezente în toate grupurile de serin-proteaze.

În organismul viu, enzimele proteolitice (proteaze) sunt produse pentru a degrada și modifica proteinele. O sarcină principală a enzimelor proteolitice este de a degrada proteinele în peptide sau aminoacizi pentru a fi utilizate fie ca sursă de energie, fie ca blocuri de construcție pentru resinteza proteinelor. Mai mult, enzimele proteolitice modifică mediile celulare și facilitează migrația celulară în legătură cu repararea rănilor și cancerul, ovulația și implantarea ovulului fertilizat, morfogeneza embrionară și involuția glandelor mamare după lactație.

O altă funcție importantă a proteazelor este rolul lor de regulatori în procese precum inflamația, infecția și coagularea sângelui. Majoritatea enzimelor proteolitice sunt foarte specifice pentru substraturile lor. Cu toate acestea, clasificarea proteazelor nu se bazează pe alegerea substratului, ci pe mecanismul lor de acțiune.

Se disting, în general, patru grupe diferite de enzime proteolitice, denumite după reziduul de aminoacid din situsul activ responsabil de activitatea catalitică: proteazele aspartice (de ex.g. pepsina), proteazele cisteinice (de exemplu, catepsina B și catepsina H), proteazele serice (de exemplu, tripsina, trombina și plasmina) și metalo-proteazele (de exemplu, colagenazele și gelatinazele). Deși membrii fiecărui grup de enzime proteolitice pot avea funcții biologice foarte diverse, analiza aminoacizilor arată adesea un grad ridicat de similaritate structurală între ele. Cunoașterea detaliată a structurii și a mecanismului de acțiune al unei enzime poate, în multe cazuri, să dezvăluie o înțelegere a structurii și a funcțiilor altor enzime din cadrul aceluiași grup.

.