– Então eu tenho dois aminoácidos arbitrários aqui. Reconhecemos os sinais indicadores de um aminoácido. Temos aqui um grupo de aminoácidos que nos dá o amino e o aminoácido. Temos um grupo de carboxil aqui mesmo. Esta é a parte ácida de um aminoácido. E no meio temos um carbono, e chamamos-lhe o carbono alfa. E esse carbono alfa vai ser ligado a um hidrogénio e a algum tipo de cadeia lateral, e vamos chamar a esta cadeia lateral R1, e depois vamos chamar a esta cadeia lateral R2. E o que nos vai preocupar neste vídeo é, como é que se tiram dois aminoácidos e se forma um peptídeo deles? E só para lembrar, um peptídeo não é nada mais… do que uma cadeia de aminoácidos. E então, como se pega nestes dois aminoácidos e se forma um dipeptídio como este? Um dipeptídio teria dois aminoácidos. Esse seria o menor peptídeo possível, mas então você poderia continuar adicionando aminoácidos e formar polipéptidos. E uma visão geral muito elevada desta reacção é que este nitrogénio usa o seu par único para formar uma ligação com este carbono carbonilo aqui mesmo. Então este par solitário vai para este carbono carbonilo, forma uma ligação, e então este hidrogênio, este hidrogênio e este oxigênio poderia ser usado rede para formar uma molécula de água… que é solta de ambos os aminoácidos. Então esta reação, você acaba com o nitrogênio preso a este carbono, e uma liberação de uma molécula da água. E porque você tem a liberação desta molécula de água, este tipo de reação, e nós a vimos muitas outras vezes com outros tipos de moléculas, nós chamamos a isto uma reação de condensação, ou uma síntese de desidratação. Então condensação… reacção de condensação ou síntese de desidratação. Nós vimos este tipo de reacção quando estávamos a juntar glucoses, quando estávamos a formar hidratos de carbono. Síntese de desidratação. Mas sempre que vejo uma reacção como esta, é um pouco satisfatório poder fazer a contagem e dizer: “Muito bem, isto vai ligar-se “com aquilo, vemos a ligação ali mesmo,” e eu vou largar um oxigénio e dois hidrogénios, “cuja rede é igual a H2O, é igual a uma molécula de água.” Mas como podemos realmente imaginar isto a acontecer? Podemos empurrar os electrões por aí? Podemos fazer um pouco de química orgânica de alto nível para pensar em como isto acontece? E é isso que eu quero fazer aqui. Não vou fazer um mecanismo de reacção formal, mas ter uma noção do que se está a passar. Bem, o nitrogénio, como dissemos, tem este par solitário, é electronegativo. E este carbono aqui, está ligado a dois oxigenados, os oxigenados são mais electronegativos. Os oxigenados podem monopolizar esses elétrons. E então este nitrogénio pode querer fazer o que chamamos em química orgânica um ataque nucleófilo a este carbono aqui mesmo. E quando o faz, se estivéssemos a fazer um mecanismo de reacção mais formal, poderíamos dizer, “Ei, bem, talvez uma “das ligações duplas remonte,” os electrões que lá estão remontam a este oxigénio, “e então esse oxigénio teria uma carga negativa.” Mas então aquele par solitário dessa dupla ligação poderia então reformar-se, e como isso acontece, este oxigénio que está no grupo hidroxila vai levar de volta os dois electrões. Retomaria ambos os elétrons, e agora terá um par solitário extra. Deixe-me fazer isso apagando esta ligação e depois dando-lhe um par extra solitário. Ele já tinha dois pares solitários, e depois, quando ele pegou essa ligação, ele vai ter um terceiro par solitário. E depois vai ter uma carga negativa. E agora você pode imaginar que vai pegar um próton de hidrogênio em algum lugar. E agora pode agarrar qualquer próton de hidrogênio, mas provavelmente o mais conveniente seria este, porque se este nitrogênio vai usar este par solitário para formar uma ligação com carbono, ele vai ter uma carga positiva, e ele pode querer levar estes elétrons de volta. Então você pode imaginar onde um destes pares solitários é usado para pegar este próton de hidrogênio, e então o nitrogênio pode pegar estes elétrons, pode pegar estes elétrons de volta. Então espero que não tenha achado isto muito complicado, mas eu sempre gosto de pensar, o que poderia realmente acontecer aqui? E assim você vê, este par único de electrões do nitrogénio forma esta ligação laranja com o carbono. Deixe-me fazer isso na cor laranja, se lhe vou chamar uma ligação cor-de-laranja. Forma esta ligação alaranjada. O que chamamos a esta ligação laranja, podemos chamar a isto uma ligação peptídeo, ou uma ligação peptídeo. Ligação peptídeo, às vezes chamada de ligação peptídeo… ligação peptídeo. E depois temos a libertação de uma molécula de água. E assim você tem este oxigênio é este oxigênio, e você poderia imaginar que este hidrogênio é este hidrogênio, e este hidrogênio é este hidrogênio bem aqui, e assim a rede tudo funciona. Quando vi esta reacção pela primeira vez, pensei: “Está bem, isso faz sentido.” Excepto pelo facto de que em pHs fisiológicos, os aminoácidos não tendem a estar nesta forma. Em pHs fisiológicos, é mais provável que encontre esta forma dos aminoácidos, para encontrá-los como zwitterions. Zwitterions. Deixe-me anotar essa palavra. É uma palavra divertida de se dizer. E é uma palavra, mas eu vou escrever as duas partes da palavra em cores diferentes para que possas ver. É um zwitterion. Então, o que significa isso? Bem, zwitter em alemão significa híbrido. É um ião híbrido. É um íon, tem carga em pontas diferentes, partes da molécula têm carga, mas quando se desliga a rede, é neutro. As partes estão carregadas, mas é neutro em geral. E assim, em pHs fisiológicos, o amino, a extremidade nitrogenada do aminoácido, tende a pegar um próton extra, torna-se uma carga positiva, e o grupo carboxilo tende a soltar um próton e tem uma carga negativa. E isto na verdade vai estar em equilíbrio com as formas que acabamos de ver antes, mas em pHs fisiológicos, na verdade vai tender para a forma de zwitterion. E como é que se obtém desta forma para formar uma ligação peptídeo? Bem, você poderia imaginar este personagem aqui, depois de dar seus prótons de hidrogênio, tem um par extra solitário. Então tem um par solitário, dois pares solitários, e depois tem, eu faço o par solitário extra, eu faço o par de empréstimo extra em roxo. Tem um par extra solitário. Bem, talvez ele possa usar um par solitário extra para pegar um próton da solução ou talvez apenas para conveniência contabilística, poderíamos dizer: “Bem, talvez apenas solavancos na maneira certa” para pegar este próton e depois permitir o nitrogênio… “para levar de volta estes electrões.” E se fez isso, bem, então você está recebendo, pelo menos quando você está olhando para este grupo carboxil e este grupo amino, você vai chegar à forma que acabamos de ver. Se isto receber um hidrogênio aqui, isto vai se tornar um hidroxil, e se este nitrogênio retirar estes dois elétrons deste par, então vai ser apenas NH2. Então vai ser, pelo menos esta parte das moléculas, vai ser exatamente o que começamos aqui em cima, e assim você pode imaginar como você volta para a ligação do peptídeo que temos aqui mesmo. Esta é a ligação do peptídeo. E então a única diferença entre o peptídeo resultante que eu tenho nesta reação, acho que você poderia dizer, na anterior, é que isto é um zwitterion. A forma zwitterion, onde este grupo de carboxil… tendo doado o seu próton à solução, e aqui o nitrogénio, este nitrogénio, tirou um próton da solução, por isso tem uma carga líquida neutra, apesar de ter uma carga em ambas as extremidades. Então, espero que tenha achado isso divertido.