Abstract

Szóste warsztaty koncentrują się na lizynie, argininie i aminokwasach pokrewnych. Funkcje, szlaki metaboliczne, zastosowania kliniczne i górne tolerancji spożycia są podkreślone w artykułach, które następują. Lizyna jest prawdopodobnie najbardziej niedobór aminokwasów w dostawach żywności w krajach, w których istnieje ubóstwo, a od czasu odkrycia szlaku syntazy tlenku azotu, arginina stała się ważnym klinicznie ze względu na rolę tlenku azotu w fizjologii i patofizjologii układu sercowo-naczyniowego.

Kredyt należy przyznać zmarłemu Vernonowi Youngowi za wizję zorganizowania i uzyskania wsparcia dla International Council of Amino Acid Science (ICAAS), która rozpoczęła się w 2001 roku od pierwszego spotkania w Tokio. Ideą ICAAS było zgromadzenie masy krytycznej naukowców-ekspertów, którzy mogliby zaprezentować wyniki badań i zaangażować się w owocną dyskusję na konkretny temat, który miał być podkreślony na każdej konferencji. Pierwsze 3 konferencje skupiały się na ogólnych pytaniach i problemach dotyczących funkcji, górnych limitów i biomarkerów. Począwszy od 4 konferencji w Kobe, Japonia, bardziej specyficzne grupy aminokwasów zostały podkreślone. I tak, aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach (1) były tematem dyskusji na spotkaniu w Kobe, a aminokwasy siarkowe były głównym tematem 5 konferencji ICAAS w Los Angeles (2,3). Podstawowe aminokwasy, arginina i lizyna, są podkreślane w tym, 6. Warsztaty ICAAS odbyła się w Budapeszcie, Hungary.

Arginina

Artykuły, które następnie omówić funkcje, metabolizm, farmakokinetyka i klinicznych zastosowań dla uzupełniających argininy. Wyraźnie widać, że funkcja cyklu mocznikowego i eliminacji azotu są kluczowe cechy w funkcjonalności argininy. Porównania międzygatunkowe w konsekwencjach niedoboru argininy są fascynujące (4,5).

Koty mają bardzo ograniczoną zdolność do wytwarzania cytruliny w komórkach błony śluzowej jelit, w wyniku czego koty spożywające tylko 1 posiłek z diety pozbawionej argininy rozwijają ciężką hiperamonemię i często umierają już po 24 godzinach (5). W przeciwieństwie do tego, karmienie kurcząt (zerowa biosynteza argininy in vivo) dietą pozbawioną argininy, chociaż skutkuje ujemnym wzrostem, powoduje śmiertelność dopiero po 27 dniach karmienia (6). Młode świnie nie rosną optymalnie, gdy są karmione dietą o bardzo niskiej zawartości argininy (7,8), ale dorosłe świnie, w tym ciężarne samice, syntetyzują wystarczająco dużo argininy (w tkance nerek), aby spełnić ich wymagania funkcjonalne (9,10). Klasyczne badanie zostało przeprowadzone w UC-Davis, w którym dieta bez argininy była spożywana przez dorosłych ludzi przez 5 dni (11). Nie wystąpiły żadne objawy niedoboru argininy, a amoniak w osoczu i kwas orotowy w moczu pozostawały w normalnym zakresie. Wyniki tego badania sugerują, że normalne zdrowe osoby dorosłe mogą syntetyzować wystarczającą ilość argininy, aby spełnić minimalne wymagania funkcjonalne.

Ball laboratorium w Albercie karmione (za pomocą cewnika żołądkowego) lub dostarczone IV argininy i proliny wolne diety do prosiąt noworodków (12). Czy były one karmione enteralnie lub parenteralnie, hiperamonemia szybko wystąpił. Jednakże, dostarczanie proliny w formule bez argininy zapobiegło podwyższeniu amoniaku w osoczu, ale tylko w przypadku prosiąt karmionych dojelitowo. Te interesujące ustalenia pokazują, że jelito jest żywotnie zaangażowany w argininy-sparing efekt proliny (13).

Antagonizm argininy przez nadmiar diety lizyny jest wielkie zainteresowanie w żywieniu zwierząt. Różnice gatunkowe istnieją w tym, że antagonizm występuje u kurcząt (14), szczurów (15), świnek morskich (16) i psów (17), ale nie u świń (18). Ma to największe znaczenie praktyczne u ptaków, ponieważ mają one wysokie zapotrzebowanie na argininę, a nadmiar lizyny nasila katabolizm argininy poprzez indukowanie nerkowej arginazy.

Arginina stała się wyróżniającym się aminokwasem w kilku stanach chorobowych, nie tylko tych związanych z produkcją tlenku azotu (NO), ale także tych związanych z enzymem katabolicznym argininy, arginazą (19-21). Arginaza jest uwalniana z ludzkich czerwonych krwinek i dlatego jest czynnikiem w chorobach hemolitycznych, takich jak choroba sierpowatokrwinkowa. Aktywność arginazy jest również podwyższona u pacjentów z astmą, prawdopodobnie ograniczając dostępność argininy do biosyntezy NO. Tematy te są omówione bardziej szczegółowo w artykułach, które follow.

Lizyna

Lizyna może być postrzegana jako „zapomniany” aminokwas w żywieniu człowieka. Ten aminokwas jest bogaty w podaży żywności w krajach rozwiniętych. Jednak w biednych krajach, gdzie zboża dominują w podaży żywności, lizyna jest najbardziej ograniczającym aminokwasem w podaży żywności. Na podstawie badań na szczurach, każdy ziarna zbóż, które zostały zbadane jest nie tylko niedobór, ale także 1. ograniczenie lizyny (22). Lizyna jest również najbardziej ograniczającym aminokwasem w typowych dietach podawanych świniom; jest drugim po metioninie aminokwasem ograniczającym w typowych dietach podawanych gatunkom ptaków. Nie dziwi zatem fakt, że ponad 90 % całkowitej produkcji lizyny wykorzystuje się do uzupełniania diety zwierząt. W 2005 r. w samych Stanach Zjednoczonych zużyto 200 000 ton metrycznych lizyny do celów paszowych (23). Tak więc, lizyna została prawdopodobnie zbadane bardziej w żywieniu zwierząt niż jakikolwiek inny aminokwas, ale nie otrzymał ten sam stopień nacisku w żywieniu człowieka. Jest to być może dlatego, że niewiele farmakologicznych zastosowań lizyny w warunkach klinicznych zostały zaawansowane.

Tematy poruszane w artykułach, które następują są 1) metabolizm lizyny i wychwyt mitochondrialny (24), 2) podatność lizyny w obu jego wolnego i związanego z białkiem stanu do brązowienia Maillard w żywności i pasz narażonych na działanie wysokiej temperatury i wilgotności (25,26), 3) podatność lizyny w żywności w warunkach ciepła i zasadowych do utraty bioaktywności w wyniku syntezy lizynoalaniny (27), 4) badania górnego limitu, obejmujące wpływ lizyny per se, jak również wpływ części HCl lizyny podawanej jako L-lizyna-HCl (18,28-31), 5) antagonizm argininy spowodowany nadmiarem lizyny indukującym arginazę nerkową u ptaków (14,32), 6) zastosowanie lizyny jako aminokwasu referencyjnego w formułowaniu diety dla zwierząt w oparciu o „idealne białko” (tj.e., idealne proporcje aminokwasów) koncepcja (5,33-37), i 7) molekularne genetyczne podejścia do zwiększenia zawartości lizyny (zarówno wolne i związane z białkiem) w ziarnach zbóż i nasion oleistych (38,39).

W artykułach, które są zawarte w tym suplemencie, tematy pomocnicze, ale związane z lizyny i argininy są omawiane, jak również. Obejmują one metabolity lizyny, takie jak sacharopina, kwas α-aminoadypowy, kwas α-ketoadypowy (również metabolit tryptofanu), trimetyllizyna i karnityna, jak również metabolity argininy, takie jak ornityna, cytrulina, dimetyloarginina, kreatyna, agmatyna, poliaminy, mocznik i, oczywiście, NO.

Literatura cytowana