– Ich habe hier also zwei beliebige Aminosäuren. Wir erkennen die verräterischen Zeichen einer Aminosäure. Wir haben eine Aminogruppe hier drüben, die uns die Amino- und Aminosäure gibt. Hier drüben haben wir eine Carboxylgruppe. Das ist der saure Teil einer Aminosäure. Dazwischen befindet sich ein Kohlenstoff, den wir Alpha-Kohlenstoff nennen. Und dieses Alpha-Kohlenstoffatom ist an einen Wasserstoff und eine Art Seitenkette gebunden, die wir R1 und R2 nennen. In diesem Video werden wir uns damit beschäftigen, wie man aus zwei Aminosäuren ein Peptid bilden kann. Und zur Erinnerung: Ein Peptid ist nichts anderes als eine Kette von Aminosäuren. Wie kann man also aus diesen beiden Aminosäuren ein Dipeptid wie dieses bilden? Ein Dipeptid würde zwei Aminosäuren haben. Das wäre das kleinstmögliche Peptid, aber dann könnte man weitere Aminosäuren hinzufügen und Polypeptide bilden. Ein grober Überblick über diese Reaktion zeigt, dass dieser Stickstoff sein einsames Paar nutzt, um eine Bindung mit diesem Carbonylkohlenstoff hier drüben einzugehen. Dieses einsame Paar geht also zu diesem Carbonylkohlenstoff, bildet eine Bindung, und dann können dieser Wasserstoff und dieser Sauerstoff netto verwendet werden, um ein Wassermolekül zu bilden… das von beiden Aminosäuren freigesetzt wird. Diese Reaktion führt also dazu, dass der Stickstoff an den Kohlenstoff gebunden wird und ein Wassermolekül freigesetzt wird. Und weil dieses Wassermolekül freigesetzt wird, nennen wir diese Art von Reaktion, die wir schon oft bei anderen Molekülen beobachtet haben, eine Kondensationsreaktion oder eine Dehydratationssynthese. Also Kondensation… Kondensationsreaktion oder Dehydratationssynthese. Wir haben diese Art von Reaktion gesehen, als wir Glukosen zusammensetzten, als wir Kohlenhydrate bildeten. Dehydratationssynthese. Aber jedes Mal, wenn ich eine solche Reaktion sehe, ist es irgendwie befriedigend, einfach zu zählen und zu sagen: „In Ordnung, dies wird sich mit dem verbinden, wir sehen die Bindung dort drüben, „und ich werde einen Sauerstoff und zwei Wasserstoffe loslassen, „was netto gleich H2O ist, gleich ein Wassermolekül.“ Aber wie können wir uns das eigentlich vorstellen? Können wir die Elektronen herumschieben? Können wir ein bisschen organische Chemie auf hohem Niveau betreiben, um uns vorzustellen, wie das passiert? Und genau das möchte ich hier tun. Ich werde keinen formalen Reaktionsmechanismus erstellen, sondern wirklich ein Gefühl dafür bekommen, was passiert. Nun, Stickstoff hat, wie wir schon sagten, dieses einsame Paar, er ist elektronegativ. Und dieser Kohlenstoff hier drüben ist mit zwei Sauerstoffatomen verbunden, die elektronegativ sind. Die Sauerstoffatome könnten diese Elektronen in Anspruch nehmen. Dieser Stickstoff könnte also das tun, was wir in der organischen Chemie einen nukleophilen Angriff auf diesen Kohlenstoff hier drüben nennen. Und wenn er das tut, könnten wir bei einem formaleren Reaktionsmechanismus sagen: „Hey, vielleicht geht eine „der Doppelbindungen zurück, „die Elektronen darin gehen zurück zu diesem Sauerstoff, „und dann hätte dieser Sauerstoff eine negative Ladung.“ Aber dann könnte sich das einsame Paar aus der Doppelbindung neu bilden, und wenn das passiert, wird der Sauerstoff in der Hydroxylgruppe beide Elektronen zurücknehmen. Er würde beide Elektronen zurücknehmen und hätte nun ein zusätzliches einsames Paar. Lassen Sie mich das tun, indem ich diese Bindung auslösche und ihr ein zusätzliches einsames Paar gebe. Es hatte bereits zwei einsame Paare, und als es diese Bindung genommen hat, wird es ein drittes einsames Paar haben. Und dann wird es eine negative Ladung haben. Und nun kann man sich vorstellen, dass es sich irgendwo ein Wasserstoffproton schnappt. Und jetzt könnte es sich irgendein Wasserstoffproton schnappen, aber wahrscheinlich wäre dieses hier am besten geeignet, denn wenn dieser Stickstoff dieses einsame Paar benutzt, um eine Bindung mit Kohlenstoff einzugehen, wird er eine positive Ladung haben, und er könnte diese Elektronen zurücknehmen wollen. Sie können sich also vorstellen, dass eines dieser einsamen Paare benutzt wird, um dieses Wasserstoffproton zu fangen, und dann kann der Stickstoff diese Elektronen aufnehmen und zurücknehmen. Ich hoffe, Sie haben das nicht zu kompliziert gefunden, aber ich denke immer gerne darüber nach, was hier eigentlich passieren könnte. Sie sehen also, dieses einsame Elektronenpaar des Stickstoffs bildet diese orangefarbene Bindung mit dem Kohlenstoff. Lassen Sie mich das in oranger Farbe machen, wenn ich es eine orangefarbene Bindung nennen soll. Es bildet diese orangefarbene Bindung. Wir könnten diese orangefarbene Bindung auch als Peptidbindung oder Peptidverknüpfung bezeichnen. Peptidbindung, manchmal auch Peptid… Peptidverknüpfung genannt. Und dann haben wir die Freisetzung eines Wassermoleküls. Dieser Sauerstoff ist also dieser Sauerstoff, und man könnte sich vorstellen, dass dieser Wasserstoff dieser Wasserstoff ist, und dieser Wasserstoff ist dieser Wasserstoff hier drüben, und so ergibt sich unter dem Strich das Ganze. Als ich diese Reaktion zum ersten Mal sah, dachte ich: „OK, das macht irgendwie Sinn.“ Abgesehen von der Tatsache, dass Aminosäuren bei physiologischen pH-Werten nicht in dieser Form vorliegen. Bei physiologischen pH-Werten findet man diese Form der Aminosäuren eher in Form von Zwitterionen. Zwitterionen. Lassen Sie mich dieses Wort aufschreiben. Es ist ein lustiges Wort, das man sagen kann. Es ist ein einziges Wort, aber ich werde die beiden Teile des Wortes in verschiedenen Farben schreiben, damit Sie es sehen können. Es ist ein Zwitterion. Und was bedeutet das? Nun, zwitter bedeutet auf Deutsch hybrid. Es ist ein Hybridion. Es ist ein Ion, das an verschiedenen Enden Ladungen hat, Teile des Moleküls haben Ladungen, aber wenn man sie aufrechnet, ist es neutral. Teile sind geladen, aber insgesamt ist es neutral. Bei physiologischen pH-Werten neigt die Aminogruppe, also das Stickstoffende der Aminosäure, dazu, ein zusätzliches Proton aufzunehmen und wird positiv geladen, während die Carboxylgruppe dazu neigt, ein Proton abzugeben und negativ geladen ist. Dies steht im Gleichgewicht mit den Formen, die wir gerade gesehen haben, aber bei physiologischen pH-Werten tendiert es zur Zwitterion-Form. Wie kommt man nun von dieser Form zur Bildung einer Peptidbindung? Nun, man könnte sich vorstellen, dass diese Figur hier, nachdem sie ihre Wasserstoffprotonen abgegeben hat, ein zusätzliches einsames Paar hat. Es hat also ein einsames Paar, zwei einsame Paare, und dann hat es, ich werde das zusätzliche einsame Paar in, ich werde das zusätzliche einsame Paar in lila machen. Es hat ein zusätzliches einsames Paar. Nun, vielleicht könnte es ein zusätzliches einsames Paar benutzen, um entweder ein Proton aus der Lösung zu holen, oder vielleicht könnten wir aus buchhalterischen Gründen sagen: „Nun, vielleicht stößt es einfach in die richtige Richtung,“ um dieses Proton zu holen und erlaubt dann dem Stickstoff… „diese Elektronen zurückzunehmen.“ Und wenn das der Fall ist, dann erhält man, zumindest wenn man diese Carboxylgruppe und diese Aminogruppe betrachtet, die Form, die wir gerade gesehen haben. Wenn diese Gruppe hier einen Wasserstoff erhält, wird sie zu einer Hydroxylgruppe, und wenn dieser Stickstoff die beiden Elektronen von diesem Paar zurücknimmt, wird sie einfach zu NH2. Zumindest dieser Teil der Moleküle wird also genau das sein, womit wir hier oben angefangen haben, und so können Sie sich vorstellen, wie Sie zu der Peptidverknüpfung zurückkommen, die wir hier haben. Dies ist die Peptidverknüpfung. Der einzige Unterschied zwischen dem resultierenden Peptid, das ich in dieser Reaktion habe, und der vorherigen Reaktion ist, dass es sich um ein Zwitterion handelt. Die Zwitterionform, bei der diese Carboxylgruppe… ihr Proton an die Lösung abgegeben hat und hier drüben der Stickstoff, dieser Stickstoff, ein Proton aus der Lösung entnommen hat, hat also eine neutrale Nettoladung, auch wenn an beiden Enden eine Ladung vorhanden ist. Ich hoffe, das hat Ihnen Spaß gemacht.