– Dus ik heb hier twee willekeurige aminozuren. We herkennen de tekenen van een aminozuur. We hebben een aminogroep hier die ons het amino en aminozuur geeft. We hebben hier een carboxylgroep. Dit is het zure gedeelte van een aminozuur. En daar tussenin hebben we een koolstof, en dat noemen we de alfa-koolstof. En die alfa-koolstof wordt gebonden aan een waterstof en een soort zijketen, en we noemen deze zijketen R1, en dan noemen we deze zijketen R2. En waar we ons in deze video mee bezig gaan houden, is hoe je twee aminozuren neemt en er een peptide van maakt. En even ter herinnering, een peptide is niets meer… dan een keten van aminozuren. En dus, hoe neem je deze twee aminozuren en vorm je een dipeptide zoals deze? Een dipeptide zou twee aminozuren hebben. Dat zou de kleinst mogelijke peptide zijn, maar dan zou je aminozuren kunnen blijven toevoegen en polypeptiden vormen. En een overzicht op hoog niveau van deze reactie is dat deze stikstof zijn lone pair gebruikt om een verbinding te vormen met deze carbonyl koolstof hier. Dus dit lone pair gaat naar deze carbonyl koolstof, vormt een binding, en dan deze waterstof, deze waterstof, en deze zuurstof kunnen netto gebruikt worden om een watermolecuul te vormen… dat wordt losgelaten van deze beide aminozuren. Dus deze reactie, je eindigt met de stikstof die vastzit aan deze koolstof, en het vrijkomen van een watermolecule. En omdat er een watermolecuul vrijkomt, noemen we dit type reactie, en we hebben het vele malen gezien met andere typen moleculen, een condensatiereactie, of een dehydratiesynthese. Dus condensatie… condensatiereactie of dehydratiesynthese. We zagen dit type reactie toen we glucosen samenvoegden, toen we koolhydraten vormden. Dehydratatie synthese. Maar telkens als ik een reactie als deze zie, is het enigszins bevredigend om gewoon te kunnen tellen en te zeggen, “Oké, dit gaat zich binden “met dat, we zien de binding daar, “en ik laat een zuurstof en twee hydrogenen los, “wat netto gelijk is aan H2O, wat gelijk is aan een watermolecuul.” Maar hoe kunnen we ons voorstellen dat dit gebeurt? Kunnen we de elektronen rondduwen? Kunnen we een beetje organische scheikunde op hoog niveau doen om te bedenken hoe dit gebeurt? En dat is wat ik hier wil doen. Ik ga geen formeel reactiemechanisme doen, maar echt een gevoel krijgen van wat er gaande is. Nou, stikstof, zoals we zeiden, heeft dit eenzame paar, het is elektronegatief. En deze koolstof hier, zit vast aan twee oxygenen, oxygenen zijn meer elektronegatief. De oxygenen kunnen die elektronen opeisen. En dus wil deze stikstof, wat we in organische chemie een nucleofiele aanval noemen, op deze koolstof hier doen. En wanneer het dat doet, als we een meer formeel reactiemechanisme zouden doen, zouden we kunnen zeggen, “Hé, nou, misschien gaat één van de dubbele bindingen terug, “de elektronen erin gaan terug naar deze zuurstof, “en dan zou die zuurstof een negatieve lading hebben.” Maar dan kan dat lone pair van die dubbele binding zich hervormen, en als dat gebeurt, zal deze zuurstof die in de hydroxylgroep zit beide elektronen terugnemen. Zou beide elektronen terugnemen, en nu zal het een extra lone pair hebben. Laat me dat doen door deze binding te wissen en het dan een extra lone pair te geven. Het had al twee eenzame paren, en toen het die binding opnam, kreeg het een derde eenzame paar. En dan zal het een negatieve lading hebben. En nu kun je je voorstellen dat het ergens een waterstofproton gaat pakken. En nu kan het elk waterstofproton pakken, maar waarschijnlijk is deze het handigst, want als deze stikstof dit eenzame paar gaat gebruiken om een verbinding met koolstof te vormen, zal het een positieve lading hebben, en het zou deze elektronen terug willen nemen. Dus je kunt je voorstellen dat een van deze eenzame paren wordt gebruikt om het waterstofproton te pakken, en dan kan de stikstof deze elektronen pakken, kan het deze elektronen terugpakken. Hopelijk vond je dit niet te ingewikkeld, maar ik denk altijd graag, wat kan hier eigenlijk gebeuren? En dus zie je dat dit eenzame elektronenpaar van de stikstof deze oranje binding vormt met de koolstof. Laat me dat in oranje kleur doen als ik het een oranje binding ga noemen. Het vormt deze oranje binding. Wat we deze oranje binding noemen, kunnen we een peptidebinding noemen, of een peptidebinding. Peptidebinding, soms een peptide genoemd… peptidebinding. En dan hebben we het vrijkomen van een watermolecuul. En dus heb je deze zuurstof is deze zuurstof, en je zou je kunnen voorstellen dat deze waterstof deze waterstof is, en deze waterstof is deze waterstof hier, en dus netto komt het allemaal goed. Toen ik deze reactie voor het eerst zag, dacht ik, “Oké, dat klinkt logisch.” Behalve het feit dat bij fysiologische pH’s, aminozuren niet in deze vorm voorkomen. Bij fysiologische pH’s is de kans groter dat je deze vorm van aminozuren vindt, als zwitterionen. Zwitterionen. Laat me dat woord opschrijven. Het is een leuk woord om te zeggen. Het is één woord, maar ik schrijf de twee delen van het woord in verschillende kleuren, zodat je het kunt zien. Het is een zwitterion. En wat betekent dat? Nou, zwitter betekent in het Duits hybride. Het is een hybride ion. Het is een ion, het heeft lading aan verschillende uiteinden, delen van het molecuul hebben lading, maar als je ze uit elkaar haalt, is het neutraal. Delen zijn geladen, maar is neutraal over het geheel. En dus bij fysiologische pH’s, heeft het amino, het stikstof eind van het aminozuur, de neiging een extra proton te pakken, en wordt positief geladen, en de carboxylgroep heeft de neiging een proton los te laten en heeft een negatieve lading. En dit is eigenlijk in evenwicht met de vormen die we net zagen, maar bij fysiologische pHs, zal het eigenlijk neigen naar de zwitterion vorm. En hoe kom je van deze vorm tot een peptidebinding? Nou, je kunt je voorstellen dat dit teken hier, na het afgeven van zijn waterstofprotonen, een extra eenzaam paar heeft. Dus het heeft één lone pair, twee lone pairs, en dan heeft het, ik doe het extra lone pair in, ik doe het extra lone pair in paars. Het heeft een extra eenzame paar. Misschien kan het een extra eenzame paar gebruiken om een proton uit de oplossing te pakken of misschien kunnen we voor het gemak zeggen, “Nou, misschien stoot het gewoon op de juiste manier “om dit proton te pakken en staat dan toe dat de stikstof… “deze elektronen terugnemen.” En als het dat deed, dan krijg je, tenminste als je kijkt naar deze carboxylgroep en deze aminogroep, dan krijg je de vorm die we net zagen. Als dit hier een waterstof krijgt, wordt het een hydroxyl, en als deze stikstof de twee elektronen van dit paar terugneemt, dan wordt het gewoon NH2. Dus het wordt, althans dit deel van de moleculen, precies waar we hier mee begonnen, en dus kun je je voorstellen hoe je terugkomt bij de peptide koppeling die we hier hebben. Dit is de peptide koppeling. En het enige verschil tussen de resulterende peptide die ik in deze reactie heb, is dat dit een zwitterion is. De zwitterionvorm, waarbij deze carboxylgroep… zijn proton aan de oplossing heeft afgestaan, en hier de stikstof, deze stikstof, een proton uit de oplossing heeft genomen, zodat het een netto neutrale lading heeft, ook al heb je aan beide uiteinden een lading. Dus hopelijk vond je dat leuk.