– Quindi ho qui due aminoacidi arbitrari. Riconosciamo i segni rivelatori di un aminoacido. Abbiamo un gruppo amminico proprio qui che ci dà l’amino e l’aminoacido. Abbiamo un gruppo carbossilico proprio qui. Questa è la parte acida di un aminoacido. E nel mezzo abbiamo un carbonio, che chiamiamo carbonio alfa. E questo carbonio alfa sarà legato ad un idrogeno e ad un qualche tipo di catena laterale, e chiameremo questa catena laterale R1, e poi chiameremo questa catena laterale R2. E ciò di cui ci occuperemo in questo video è, come si fa a prendere due aminoacidi e formare un peptide da essi? E solo come promemoria, un peptide non è altro… che una catena di aminoacidi. E così, come si fa a prendere questi due aminoacidi e formare un dipeptide come questo? Un dipeptide avrebbe due aminoacidi. Questo sarebbe il più piccolo peptide possibile, ma poi si potrebbe continuare ad aggiungere aminoacidi e formare polipeptidi. E una panoramica di alto livello di questa reazione è che questo azoto usa la sua coppia solitaria per formare un legame con questo carbonio carbonilico proprio qui. Così questa coppia solitaria va a questo carbonio carbonilico, forma un legame, e poi questo idrogeno, questo idrogeno, e questo ossigeno potrebbero essere usati in rete per formare una molecola d’acqua… che viene lasciata andare da entrambi questi aminoacidi. Quindi, in questa reazione, si finisce con l’attaccamento dell’azoto a questo carbonio e il rilascio di una molecola d’acqua. E poiché si ha il rilascio di questa molecola d’acqua, questo tipo di reazione, e l’abbiamo visto molte altre volte con altri tipi di molecole, si chiama reazione di condensazione, o sintesi di disidratazione. Quindi condensazione… reazione di condensazione o sintesi di disidratazione. Abbiamo visto questo tipo di reazione quando mettevamo insieme i glucosi, quando formavamo i carboidrati. Sintesi di disidratazione. Ma ogni volta che vedo una reazione come questa, è in qualche modo soddisfacente essere in grado di fare il conteggio e dire: “Bene, questo si legherà “con quello, vediamo il legame proprio lì, “e lascerò andare un ossigeno e due idrogeni, “che al netto è uguale a H2O, uguale a una molecola d’acqua”. Ma come possiamo effettivamente immaginare che questo accada? Possiamo spingere gli elettroni in giro? Possiamo fare un po’ di chimica organica di alto livello per pensare a come questo accade? Ed è quello che voglio fare qui. Non farò un meccanismo di reazione formale, ma mi farò un’idea di quello che sta succedendo. Bene, l’azoto, come abbiamo detto, ha questa coppia solitaria, è elettronegativo. E questo carbonio qui, è attaccato a due ossigeni, gli ossigeni sono più elettronegativi. Gli ossigeni potrebbero monopolizzare quegli elettroni. E così questo azoto potrebbe voler fare quello che in chimica organica chiamiamo un attacco nucleofilo su questo carbonio qui. E quando lo fa, se stessimo facendo un meccanismo di reazione più formale, potremmo dire, “Hey, beh, forse uno “dei doppi legami torna indietro, “gli elettroni in esso tornano a questo ossigeno, “e poi quell’ossigeno avrebbe una carica negativa”. Ma poi quella coppia solitaria di quel doppio legame potrebbe riformarsi, e mentre ciò accade, questo ossigeno che è nel gruppo idrossile riprenderà entrambi questi elettroni. Riprenderà entrambi questi elettroni, e ora avrà una coppia solitaria in più. Lasciatemi fare questo cancellando questo legame e dandogli una coppia solitaria in più. Aveva già due coppie solitarie, e poi quando ha preso quel legame, avrà una terza coppia solitaria. E poi avrà una carica negativa. E ora potete immaginare che prenderà un protone di idrogeno da qualche parte. E ora potrebbe prendere qualsiasi protone di idrogeno, ma probabilmente il più conveniente sarebbe questo, perché se questo azoto sta per usare questa coppia solitaria per formare un legame con il carbonio, avrà una carica positiva, e potrebbe voler prendere questi elettroni indietro. Così si potrebbe immaginare dove una di queste coppie solitarie viene utilizzata per afferrare questo protone di idrogeno, e poi l’azoto può prendere questi elettroni, può prendere questi elettroni indietro. Speriamo che non l’abbiate trovato troppo contorto, ma mi piace sempre pensare: cosa potrebbe succedere qui? E così vedete, questa coppia solitaria di elettroni dall’azoto forma questo legame arancione con il carbonio. Lasciatemelo fare in colore arancione, se voglio chiamarlo un legame arancione. Forma questo legame arancione. Quello che chiamiamo questo legame arancione, potremmo chiamarlo un legame peptidico, o un legame peptidico. Legame peptidico, a volte chiamato peptide… legame peptidico. E poi abbiamo il rilascio di una molecola d’acqua. E così avete questo ossigeno è questo ossigeno, e potete immaginare che questo idrogeno è questo idrogeno, e questo idrogeno è questo idrogeno proprio qui, e così al netto tutto funziona. Ora, quando ho visto per la prima volta questa reazione, ho pensato: “Ok, questo ha senso”. Tranne per il fatto che in pH fisiologici, gli aminoacidi non tendono ad essere in questa forma. In pH fisiologici, è più probabile trovare questa forma degli aminoacidi, trovarli come zwitterioni. Zwitterioni. Lasciatemi scrivere questa parola. È una parola divertente da dire. Ed è una parola sola, ma scriverò le due parti della parola con colori diversi in modo che possiate vedere. È uno zwitterione. Cosa significa? Beh, zwitter in tedesco significa ibrido. È uno ione ibrido. È uno ione, ha una carica su diverse estremità, parti della molecola hanno una carica, ma quando le metti insieme, è neutrale. Alcune parti sono cariche, ma nel complesso è neutro. E così a pH fisiologici, l’amino, l’estremità azotata dell’aminoacido, tende a prendere un protone extra, diventa una carica positiva, e il gruppo carbossilico tende a lasciare andare un protone e ha una carica negativa. E questo in realtà sarà in equilibrio con le forme che abbiamo appena visto prima, ma a pH fisiologici, tenderà effettivamente alla forma di zwitterione. E quindi come si arriva da questa forma a formare un legame peptidico? Bene, potete immaginare che questo carattere qui, dopo aver dato i suoi protoni idrogeno, ha una coppia solitaria in più. Quindi ha una coppia solitaria, due coppie solitarie, e poi ha, farò la coppia solitaria extra in, farò la coppia extra in viola. Ha una coppia solitaria in più. Beh, forse potrebbe usare una coppia solitaria in più per afferrare un protone dalla soluzione o forse solo per comodità contabile potremmo dire, “Beh, forse solo urti nel modo giusto “per afferrare questo protone e poi permette all’azoto… “di riprendersi questi elettroni”. E se lo facesse, beh, allora otterresti, almeno quando guardi questo gruppo carbossilico e questo gruppo amminico, la forma che abbiamo appena visto. Se questo riceve un idrogeno qui, diventerà un idrossile, e se questo azoto riprende questi due elettroni da questa coppia, allora sarà solo NH2. Quindi sarà, almeno questa parte delle molecole, sarà proprio quello con cui abbiamo iniziato qui, e così si può immaginare come si torna al legame peptidico che abbiamo proprio qui. Questo è il legame peptidico. E poi l’unica differenza tra il peptide risultante che ho in questa reazione, credo si possa dire, in quella precedente, è che questo è uno zwitterione. La forma di zwitterione, dove questo gruppo carbossilico… avendo donato il suo protone alla soluzione, e qui l’azoto, questo azoto, ha preso un protone dalla soluzione, quindi ha una carica neutra netta, anche se si ha una carica ad entrambe le estremità. Quindi spero che tu l’abbia trovato divertente.