Les domaines sont des unités fonctionnelles et/ou structurelles distinctes dans une protéine. Habituellement, ils sont responsables d’une fonction ou d’une interaction particulière, contribuant au rôle global d’une protéine. Les domaines peuvent exister dans une variété de contextes biologiques, où des domaines similaires peuvent être trouvés dans des protéines ayant des fonctions différentes.

Par exemple, les domaines Src homologie 3 (SH3) sont de petits domaines d’environ 50 résidus d’acides aminés qui sont impliqués dans les interactions protéine-protéine. Les domaines SH3 ont une structure 3D caractéristique (figure 4). Ils sont présents dans une gamme variée de protéines ayant des fonctions différentes, notamment les protéines adaptatrices, les phosphatidylinositol 3-kinases, les phospholipases et les myosines.

Un exemple de protéine qui contient plusieurs domaines SH3 est la protéine cytoplasmique Nck. Nck appartient à la famille des protéines adaptatrices et elle est impliquée dans la transduction des signaux provenant des récepteurs tyrosine kinases des facteurs de croissance vers les récepteurs de signaux en aval. La composition des domaines de Nck est illustrée dans la figure 5.

Comme nous venons de le voir avec Nck, les protéines peuvent être composées de plusieurs domaines. Souvent, les domaines individuels ont des fonctions spécifiques, comme la liaison d’une molécule particulière ou la catalyse d’une réaction donnée, et ensemble, ils contribuent au rôle global de la protéine (voir, par exemple, la composition en domaines de l’enzyme phospholipase D1 dans la figure 6 ci-dessous).

La protéine contient un domaine PX (phox) qui est impliqué dans la liaison du phosphatidylinositol, un domaine PH (pleckstrin homology) qui a un rôle dans le ciblage de l’enzyme à des endroits particuliers de la cellule, et deux domaines PLD (phospholipase D) responsables de l’activité catalytique de la protéine.