– Donc j’ai deux acides aminés arbitraires ici. Nous reconnaissons les signes révélateurs d’un acide aminé. Nous avons un groupe amino juste ici qui nous donne l’acide aminé et aminé. On a un groupe carboxyle juste ici. C’est la partie acide d’un acide aminé. Et entre les deux, on a un carbone, qu’on appelle le carbone alpha. Et ce carbone alpha est lié à un hydrogène et à une sorte de chaîne latérale, que l’on appellera chaîne latérale R1, puis chaîne latérale R2. Ce qui nous intéresse dans cette vidéo, c’est de savoir comment prendre deux acides aminés et en faire un peptide. Et pour rappel, un peptide n’est rien de plus… qu’une chaîne d’acides aminés. Et donc, comment prendre ces deux acides aminés et former un dipeptide comme celui-ci ? Un dipeptide aurait deux acides aminés. C’est le plus petit peptide possible, mais on peut continuer à ajouter des acides aminés et former des polypeptides. Une vue d’ensemble de cette réaction est que cet azote utilise sa paire solitaire pour former une liaison avec ce carbone carbonyle juste ici. Donc, ce couple solitaire va vers ce carbone carbonyle, forme une liaison, et ensuite cet hydrogène, cet hydrogène et cet oxygène peuvent être utilisés pour former une molécule d’eau… qui est libérée par ces deux acides aminés. Donc cette réaction, vous vous retrouvez avec l’azote attaché à ce carbone, et une libération d’une molécule d’eau. Et parce que vous avez la libération de cette molécule d’eau, ce type de réaction, et nous l’avons vu de nombreuses autres fois avec d’autres types de molécules, nous l’appelons une réaction de condensation, ou une synthèse de déshydratation. Donc, condensation… réaction de condensation ou synthèse de déshydratation. Nous avons vu ce type de réaction lorsque nous assemblions les glucoses, lorsque nous formions les glucides. Synthèse par déshydratation. Mais à chaque fois que je vois une réaction comme celle-ci, c’est assez satisfaisant de pouvoir faire le décompte et de dire, « Très bien, ceci va se lier « avec cela, on voit la liaison juste là, « et je vais lâcher un oxygène et deux hydrogènes, « ce qui donne, en net, H2O, une molécule d’eau. » Mais comment pouvons-nous imaginer que cela se produise ? Peut-on pousser les électrons ? Peut-on faire un peu de chimie organique de haut niveau pour réfléchir à la façon dont ça se passe ? Et c’est ce que je veux faire ici. Je ne vais pas faire un mécanisme de réaction formel, mais vraiment avoir une idée de ce qui se passe. L’azote, comme on l’a dit, a cette paire solitaire, il est électronégatif. Et ce carbone juste ici, il est attaché à deux oxygènes, les oxygènes sont plus électronégatifs. Les oxygènes peuvent monopoliser ces électrons. Et donc cet azote pourrait vouloir faire ce qu’on appelle en chimie organique une attaque nucléophile sur ce carbone juste ici. Et quand il fait ça, si on faisait un mécanisme de réaction plus formel, on pourrait dire : « Hé, peut-être qu’une « des doubles liaisons revient, « les électrons retournent à cet oxygène, « et cet oxygène aurait une charge négative. » Mais le couple isolé de cette double liaison pourrait se reformer, et dans ce cas, l’oxygène du groupe hydroxyle reprendrait ces deux électrons. Il reprendrait ces deux électrons, et il aurait maintenant une paire solitaire supplémentaire. Laissez-moi faire ça en effaçant cette liaison et en lui donnant une paire solitaire supplémentaire. Il avait déjà deux paires solitaires, et quand il a pris cette liaison, il va avoir une troisième paire solitaire. Et donc il aura une charge négative. Et maintenant vous pouvez imaginer qu’il va attraper un proton d’hydrogène quelque part. Il pourrait saisir n’importe quel proton d’hydrogène, mais le plus pratique serait probablement celui-ci, car si l’azote utilise ce couple isolé pour former une liaison avec le carbone, il aura une charge positive, et il pourrait vouloir reprendre ces électrons. Vous pouvez donc imaginer qu’une de ces paires solitaires soit utilisée pour attraper ce proton d’hydrogène, et que l’azote puisse prendre ces électrons, et les reprendre. J’espère que vous n’avez pas trouvé ça trop compliqué, mais j’aime toujours me demander ce qui pourrait se passer ici. Et donc vous voyez, cette paire d’électrons solitaires de l’azote forme cette liaison orange avec le carbone. Laissez-moi le faire en couleur orange si je dois appeler ça une liaison orange. Elle forme cette liaison orange. Ce que nous appelons cette liaison orange, nous pourrions l’appeler une liaison peptidique, ou une liaison peptidique. Liaison peptidique, parfois appelée liaison peptidique… peptidique. Et ensuite nous avons la libération d’une molécule d’eau. Et donc cet oxygène est cet oxygène, et vous pouvez imaginer que cet hydrogène est cet hydrogène, et cet hydrogène est cet hydrogène juste ici, et donc le résultat net est là. Quand j’ai vu cette réaction pour la première fois, je me suis dit « OK, ça a du sens ». Sauf pour le fait que dans les pH physiologiques, les acides aminés n’ont pas tendance à être sous cette forme. A des pH physiologiques, vous avez plus de chances de trouver cette forme d’acides aminés, de les trouver sous forme de zwitterions. Zwitterions. Laissez-moi écrire ce mot. C’est un mot amusant à dire. Et c’est un seul mot, mais je vais écrire les deux parties du mot dans des couleurs différentes pour que vous puissiez voir. C’est un zwitterion. Et qu’est-ce que ça veut dire ? Eh bien, zwitter en allemand veut dire hybride. C’est un ion hybride. C’est un ion, il est chargé à différentes extrémités, certaines parties de la molécule sont chargées, mais quand vous les éliminez, il est neutre. Certaines parties sont chargées, mais globalement il est neutre. Ainsi, à des pH physiologiques, l’extrémité azotée de l’acide aminé a tendance à s’emparer d’un proton supplémentaire et devient une charge positive, tandis que le groupe carboxyle a tendance à laisser échapper un proton et a une charge négative. Et ceci va être en équilibre avec les formes qu’on a vu précédemment, mais à des pH physiologiques, il va tendre vers la forme zwitterion. Et donc comment passe-t-on de cette forme à la formation d’une liaison peptidique ? Eh bien, vous pouvez imaginer que ce personnage ici, après avoir donné ses protons d’hydrogène, a une paire solitaire supplémentaire. Donc il a une paire solitaire, deux paires solitaires, et ensuite il a, je vais faire la paire solitaire supplémentaire en, je vais faire la paire solitaire supplémentaire en violet. Il y a une paire solitaire supplémentaire. Peut-être qu’elle pourrait utiliser une paire solitaire supplémentaire pour attraper un proton de la solution, ou peut-être que pour des raisons de commodité comptable, on pourrait dire : « Peut-être qu’elle se cogne dans le bon sens pour attraper ce proton et permettre à l’azote… « de reprendre ces électrons. » Et si c’est le cas, alors on obtient, au moins quand on regarde ce groupe carboxyle et ce groupe amino, la forme qu’on vient de voir. Si on lui donne un hydrogène, ça va devenir un hydroxyle, et si cet azote reprend les deux électrons de cette paire, alors ça va juste devenir NH2. Donc ça va être, au moins cette partie de la molécule, va être exactement ce que nous avons commencé ici, et donc vous pouvez imaginer comment vous revenez à la liaison peptidique que nous avons juste ici. C’est la liaison peptidique. Et la seule différence entre le peptide résultant de cette réaction et celui de la réaction précédente, c’est que c’est un zwitterion. La forme zwitterion, où ce groupe carboxyle… a donné son proton à la solution, et ici l’azote, cet azote, a pris un proton de la solution, donc il a une charge nette neutre, même si vous avez une charge à chaque extrémité. J’espère que vous avez trouvé ça amusant.