El grupo de enzimas proteolíticas más ampliamente estudiado comprende las serinproteasas. Como indica su nombre, cada miembro de este grupo tiene un residuo de aminoácido serilo reactivo en su sitio activo.

Las serinproteasas se dividen en dos familias: las tripsinas y las subtilisinas.

La familia de las tripsinas es la más numerosa y contiene, entre otras, la tripsina y la quimotripsina, la elastasa, la triptasa de los mastocitos y muchos de los factores que regulan la coagulación de la sangre y la fibrinólisis.

Las enzimas del tipo tripsina tienen un contenido de aminoácidos muy similar. Se encuentran en vertebrados y otros animales, así como en hongos y células procariotas. En cambio, las subtilisinas sólo se encuentran en las bacterias. Los miembros de la familia de las tripsinas se clasifican según el tipo de aminoácido que se encuentra en el sitio de escisión preferido.

La elastasa y la quimotripsina se escinden después de los aminoácidos hidrofóbicos y aromáticos, mientras que otras proteasas similares a la tripsina se escinden sólo en el lado C-terminal de los aminoácidos básicos arginina o lisina. La secuencia de aminoácidos y, por tanto, también la estructura tridimensional difieren completamente entre las tripsinas y las subtilisinas. Los dominios catalíticamente activos de la tripsina y la subtilisina han evolucionado, por tanto, muy probablemente de forma independiente, convergiendo a partir de dos genes diferentes.

Sin embargo, dado que los tres aminoácidos de importancia funcional en los sitios activos, la serina (Ser), el ácido aspártico (Asp) y la histidina (His), están dispuestos en la misma relación geométrica en todos los miembros de las dos familias, los mecanismos proteolíticos son muy similares.

Este hecho puede llevar a sugerir que la disposición de los tres aminoácidos catalíticamente activos en el sitio activo es muy eficiente para la hidrólisis de los enlaces peptídicos. Las serinproteasas de mamíferos se sintetizan normalmente como proenzimas inactivas, zimógenos, que consisten en una sola cadena peptídica. La activación se produce cuando el zimógeno se escinde en uno o varios sitios específicos. Lo más habitual es que este corte se produzca por la acción de otra proteasa. La mayoría de las serinproteasas contienen dos partes funcionalmente distintas.

La región donde se encuentran los aminoácidos catalíticamente activos es muy similar en la tripsina y la quimotripsina, así como en las serinproteasas implicadas en la coagulación sanguínea. La otra región se encuentra en las partes exteriores de la enzima. Esta región es de tamaño considerable en las serinproteasas que regulan la coagulación sanguínea y la fibrinólisis y pueden distinguirse cuatro tipos principales de estructuras: dominios kringle, dominios de factor de crecimiento, dominios de unión de calcio carboxilado dependientes de la vitamina K y dominios homólogos a la estructura de dedos de la fibronectina.

Los cuatro tipos de dominios no están presentes en todos los grupos de serina proteasas.

En el organismo vivo, se producen enzimas proteolíticas (proteasas) para degradar y modificar las proteínas. Una de las principales tareas de las enzimas proteolíticas es degradar las proteínas en péptidos o aminoácidos para utilizarlos como fuente de energía o como bloques de construcción para la resíntesis de proteínas. Además, las enzimas proteolíticas modifican los entornos celulares y facilitan la migración celular en relación con la reparación de heridas y el cáncer, la ovulación y la implantación del óvulo fecundado, la morfogénesis embrionaria y la involución de las glándulas mamarias después de la lactancia.

Otra función importante de las proteasas es su papel como reguladoras en procesos como la inflamación, la infección y la coagulación de la sangre. La mayoría de las enzimas proteolíticas son altamente específicas para sus sustratos. Sin embargo, la clasificación de las proteasas no se basa en la elección de su sustrato, sino en su mecanismo de acción.

En general, se distinguen cuatro grupos diferentes de enzimas proteolíticas, denominados según el residuo de aminoácido del sitio activo responsable de la actividad catalítica: las proteasas aspárticas (p.Por ejemplo, la pepsina), las cisteínas proteasas (por ejemplo, la catepsina B y la catepsina H), las serinas proteasas (por ejemplo, la tripsina, la trombina y la plasmina) y las metaloproteasas (por ejemplo, las colagenasas y las gelatinasas). Aunque los miembros de cada grupo de enzimas proteolíticas pueden tener funciones biológicas muy diversas, el análisis de aminoácidos suele mostrar un alto grado de similitud estructural entre ellos. El conocimiento detallado de la estructura y el mecanismo de acción de una enzima puede revelar en muchos casos la comprensión de la estructura y las funciones de otras enzimas del mismo grupo.