Aminosäuren (AA) sind Bausteine für Proteine und müssen in den Zellen für die Synthese von Polypeptiden vorhanden sein. Die Kohlenstoffskelette von elf dieser AA (nämlich Cystein, Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Tyrosin und Valin) werden in den Zellen von Tieren nicht aus anderen Molekülen synthetisiert. Daher werden sie als ernährungsphysiologisch wichtige AA (EAA) eingestuft und müssen in der Ernährung von Nichtwiederkäuern enthalten sein, um die physiologischen Funktionen von Zellen, Geweben und des gesamten Körpers aufrechtzuerhalten. Dies ist für den Dünndarm von besonderer Bedeutung, da seine Basalmembran nicht in der Lage ist, eine ernährungsphysiologisch bedeutsame Menge aller AA, mit Ausnahme von Glutamin, aus dem arteriellen Kreislauf aufzunehmen.

In den klassischen Lehrbüchern zur Tierernährung werden Cystein und Tyrosin nicht als EAA betrachtet, da sie in der Leber aus Methionin bzw. Phenylalanin synthetisiert werden können. Da jedoch alle Tiere nicht in der Lage sind, die Kohlenstoffskelette für Methionin und Phenylalanin zu bilden, gibt es keine De-novo-Synthese von Cystein oder Tyrosin. Auch die Darmschleimhautzellen sind auf Cystein und Tyrosin als wesentliche Vorstufen für die Synthese von Polypeptiden angewiesen. Außerdem sind schwefelhaltige oder aromatische AA im arteriellen Blut für Enterozyten (absorbierende Säulenzellen im Dünndarm) weitgehend nicht verfügbar. Daher ist das Vorhandensein von Cystein und Tyrosin in der Nahrung, die den Bedarf an ihren Vorläufer-AA verringern können, für die Aufrechterhaltung der normalen Struktur und Funktion des Darms notwendig.

Rose berücksichtigte in seinen Humanstudien in den 1940er und 1950er Jahren den Bedarf an einigen der traditionell klassifizierten NEAA und berichtete, dass das Weglassen von NEAA in der Nahrung die Stickstoffbilanz gesunder Erwachsener während eines achttägigen Versuchszeitraums nicht beeinträchtigte. Daher wurde lange Zeit angenommen, dass alle „ernährungsphysiologisch nicht essentiellen Aminosäuren (NEAA)“ vom Körper ausreichend synthetisiert werden, um den Bedarf für maximales Wachstum und optimale Gesundheit zu decken. Eine sorgfältige Analyse der wissenschaftlichen Literatur zeigt jedoch, dass es im letzten Jahrhundert keine zwingenden experimentellen Beweise für diese Annahme gegeben hat. In den 1960er und 1970er Jahren stellten A.E. Harper und andere Forscher fest, dass das Fehlen von NEAA in der Nahrung von Hühnern und Ratten das maximale Wachstum dieser Tiere nicht unterstützen konnte. Es gibt immer mehr Belege dafür, dass fast alle dieser synthetisierbaren AA in typischen pflanzlichen Eiweißfuttermitteln (z. B. Mais- und Sojamehl) für heranwachsende Schweine im Hinblick auf eine optimale Ganzkörperproteinsynthese unzureichend vorhanden sind. Jüngste Forschungsergebnisse haben gezeigt, dass NEAA eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Nährstoffmetabolismus spielen, um das Wachstum von magerem Gewebe und die Reduzierung von weißem Fettgewebe zu fördern. Es liegt auf der Hand, dass die Tiere nicht nur EAA, sondern auch NEAA benötigen, um eine maximale Wachstums- und Produktionsleistung zu erzielen. Dieses neue Konzept hat zu einem Paradigmenwechsel in unserem Verständnis der Proteinernährung geführt und wird im vorliegenden Übersichtsartikel hervorgehoben.

Definitionen des Bedarfs an AA in der Nahrung

Der Bedarf an AA in der Nahrung kann als qualitativ und quantitativ klassifiziert werden. Qualitative Anforderungen beziehen sich auf die Frage: „Welche AA werden für die Erhaltung, die optimale Leistung (z. B. Wachstum, Laktation, Fortpflanzung und sportliche Wettkämpfe) und die optimale Gesundheit (z. B. Vorbeugung chronischer Stoffwechselstörungen, Resistenz gegen Infektionskrankheiten und Erholung von Krankheiten) benötigt?“ Die quantitativen Anforderungen beziehen sich auf die Frage: „Wie viel von einem AA ist für die Erhaltung, das optimale Wachstum und die optimale Gesundheit erforderlich? Fütterungsversuche werden traditionell eingesetzt, um sowohl den qualitativen als auch den quantitativen Bedarf der Tiere an AA in der Nahrung zu bestimmen. Der Mindestbedarf an AA kann auch mit Hilfe der so genannten faktoriellen Analyse geschätzt werden, d. h. durch Messungen der N-Verluste von Tieren, die mit einer stickstoffhaltigen oder AA-freien Diät gefüttert werden, über Urin, Kot, Gas und andere Wege (Erhaltung) + AA, das in den Tieren deponiert wird + AA, das als tierische Produkte ausgeschieden wird (z. B. Milch, Eier, Wolle und Fötus). In den letzten drei Jahrzehnten wurden Studien mit radioaktiven und stabilen AA-Tracern zusammen mit der N-Balance-Technik verwendet, um den Bedarf an EAA in der Ernährung von Menschen und Nutztieren zu bestimmen. Bei den moderneren Methoden werden direkte und indirekte Indikatoren der AA-Oxidation über einen Zeitraum von mehreren Stunden verwendet. Aus noch unbekannten Gründen ergaben die AA-Oxidationsmethoden im Allgemeinen viel höhere Werte für den EAA-Bedarf des Menschen als die Stickstoffbilanzstudien. Für einen Einblick in die historischen Entwicklungen des AA-Bedarfs in der Ernährung wird der Leser auf neuere Artikel verwiesen. Gegenwärtig ist nur wenig über den Bedarf von Säugetieren, Vögeln oder Fischen an NEAA bekannt.

Entwicklung des Konzepts des idealen Proteins in der Tierernährung

Hühner

Anfang der späten 1950er Jahre entwarfen Mitchell und Scott an der Universität von Illinois ein Konzept des idealen Proteins (optimale Proportionen und Mengen an EAA) für die Ernährung von Hühnern. NEAA wurden von diesen Autoren nicht berücksichtigt. Frühe Versuche, ein ideales Protein zu definieren, basierten auf der EAA-Zusammensetzung von Eiern und Kasein, waren aber wegen des Überschusses an vielen EAA weitgehend erfolglos. 1960 simulierte die Gruppe von Scott das Profil der EAA im Kükenkörper, um ein überarbeitetes Muster von EAA in einem idealen Protein zur Verbesserung der Wachstumsleistung von Küken zu entwickeln. Mit diesem Ansatz wurde tatsächlich eine Verbesserung des idealen Proteins erreicht, die jedoch aufgrund des Mangels an NEAA in der Nahrung unbefriedigend blieb. Es lagen jedoch keine Daten über die Zusammensetzung aller EAA oder NEAA in Küken vor. In der Folge wurde eine Mischung verschiedener AA (Cystin, Glycin, Prolin und Glutamat), die von den Vögeln aus bereits vorhandenen AA (einschließlich EAA) synthetisiert werden und von denen man bisher annahm, dass sie in der Hühnerernährung zu den NEAA gehören, in Futterrezepturen verwendet, um bessere Ergebnisse bei der Wachstumsleistung zu erzielen. Diese umfangreichen Forschungsarbeiten in den 1960er und 1970er Jahren gipfelten in mehreren Versionen des „Standards für den AA-Bedarf von Küken“ für die ersten drei Wochen nach dem Schlüpfen. Als Referenzwerte wurden der Dean and Scott Standard , der Huston and Scott Reference Standard , der modifizierte Sasse and Baker Reference Standard und der Baker and Han’s Ideal Chick Protein angegeben (Tabelle 1). Die Gemeinsamkeiten dieser verschiedenen empfohlenen Standards für den AA-Bedarf von Hühnern sind, dass die Futtermittel Folgendes enthalten: (a) alle EAA, die von Hühnern nicht synthetisiert werden; (b) mehrere AA (Cystin, Glutamat, Glycin, Prolin und Tyrosin), die von den Tieren in unterschiedlichem Maße entweder aus EAA oder α-Ketoglutarat plus Ammoniak synthetisiert werden; und (c) keine Angaben zu Alanin, Aspartat, Asparagin, Glutamin oder Serin. Es ist zu beachten, dass die Muster der AA-Zusammensetzung im idealen Protein für Küken, wie sie von Scott und Baker vorgeschlagen wurden, für Glycin und Prolin und, in geringerem Maße, für verzweigtkettige AA, Histidin und schwefelhaltige AA erheblich abweichen. Diese Unterschiede spiegeln möglicherweise die Variationen in der AA-Zusammensetzung von Hühnern wider, über die in der Literatur berichtet wird. Da der Gehalt an Prolin und Hydroxyprolin im Körper von Hühnern damals nicht bekannt war, wurde die relativ geringe Menge an Prolin im empfohlenen idealen Eiweiß nur willkürlich festgelegt und könnte die Reaktion der Tiere auf ernährungsbedingte EAA in ihrer maximalen Wachstums- und Produktionsleistung begrenzen. Im Gegensatz dazu wurden sehr große Mengen an Glutamat (z. B. das 13-fache des Lysinwerts im modifizierten Sasse- und Baker-Referenzstandard) verwendet, um vermutlich den gesamten Bedarf an „unspezifischem AA N“ zu decken. Die zentralen Fragen, ob Glutamat diese Rolle erfüllt und ob ein Überschuss an Glutamat den Transport, den Stoffwechsel und die Verwertung anderer AA bei Hühnern beeinträchtigen könnte, wurden von den Forschern in Illinois jedoch nicht behandelt. Möglicherweise aufgrund dieser Bedenken und der Veröffentlichung der NRC-Nährstoffanforderungen für Geflügel im Jahr 1994 hat Baker in seinem modifizierten idealen Verhältnis der Aminosäuren für Masthühner der University of Illinois im Jahr 1997 (Tabelle 2) kein Glutamat, Glycin oder Prolin in ein ideales Protein für die Ernährung von 0 bis 56 Tage alten Hühnern aufgenommen.

Schweine

Die Arbeiten zum idealen Protein für Geflügelfutter legten eine Grundlage für spätere Studien mit wachsenden Schweinen. So schlug der britische Ernährungswissenschaftler Cole 1980 vor, dass Schweinefutter so formuliert werden könnte, dass es ideale Verhältnisse von EAA (mit Lysin als Referenz-AA) auf der Grundlage ihrer Konzentrationen im Schweineschlachtkörper (fast ausschließlich Gewebeproteine) enthält. Diese Idee wurde zuerst vom britischen Agricultural Research Council (ARC) 1981 und dann vom U.S. National Research Council (NRC) 1988 aufgegriffen. Leider wurden Histidin, Arginin und alle synthetisierbaren AA nicht in das Konzept des ARC für ideales Protein aufgenommen (Tabelle 3). Außerdem war die konzeptionelle Grundlage, die ausschließlich auf der EAA-Zusammensetzung des Körpers basierte, fehlerhaft, da das Muster der AA in der Ernährung nicht die Zusammensetzung der AA im Tier widerspiegelt. Diese Diskrepanz lässt sich wie folgt erklären: (a) einzelne AA in der Nahrung werden im Dünndarm in unterschiedlichem Maße abgebaut und umgewandelt; (b) die Konzentrationen von AA im Blutkreislauf unterscheiden sich deutlich von der relativen Häufigkeit von AA in der Nahrung; (c) einzelne AA im Plasma haben unterschiedliche Stoffwechselschicksale in verschiedenen tierischen Geweben; und (d) die Häufigkeit von AA in Gewebeproteinen unterscheidet sich stark von der in der Nahrung. Diese großen Mängel schränken die Nützlichkeit der frühen Versionen des idealen Proteins bei der Formulierung von Schweinediäten für maximales Wachstum oder Produktionsleistung von Schweinen ein.

Die mit der Nahrung aufgenommenen AA werden von den Tieren in erster Linie für die Aufrechterhaltung (einschließlich der Synthese von Nicht-Protein-Metaboliten) und den Proteinaufbau benötigt. Das ideale Proteinkonzept des ARC berücksichtigte jedoch nicht den relativen Beitrag der Erhaltung zum Gesamtbedarf des Schweins an AA. Dies lag zum Teil an den technischen Herausforderungen bei der genauen Bestimmung des Erhaltungsbedarfs an AA, der den Ersatz abgebauter Proteine sowie die Verwendung von AA für die Synthese niedermolekularer Stoffe und die ATP-Produktion umfasst. Zwischen 1989 und 1990 versuchten T.C. Wang und M.F. Fuller, das ursprüngliche Konzept des idealen Proteins zu verbessern, indem sie Jungsauen mit einem Gewicht von 25 bis 50 kg verwendeten, um ein ideales Muster von AA in der Nahrung zu schätzen, das sowohl den Erhaltungsbedarf als auch den Bedarf an Gewebeprotein beinhaltet. Allerdings haben diese beiden Autoren auch Arginin, Histidin oder alle so genannten NEAA im idealen Protein nicht berücksichtigt, obwohl sie Glutamat in Höhe von 826 % des Lysinwertes verwendeten, um unspezifischen AA-Stickstoff bereitzustellen. Wie bei den Studien mit Hühnern in den 1960er und 1970er Jahren gab es auch hier Bedenken hinsichtlich der Annahmen für die Aufnahme dieses hohen Glutamatgehalts in die Schweinediät, der alle anderen NEAA fehlen. Zwar wurde in den früheren Studien Glutamat zur Herstellung von isostickstoffhaltigem Futter verwendet, aber keiner dieser Forscher berücksichtigte, dass die Tiere für ein optimales Wachstum und eine optimale Produktionsleistung einen Bedarf an Glutamat haben.

Da D.H. Baker die Notwendigkeit erkannt hatte, das Konzept des idealen Proteins für die Formulierung von Schweinediäten zu ändern, unternahm er zwischen 1990 und 2000 große Anstrengungen, um den Nahrungsbedarf von 10-20 kg schweren Schweinen an EAA zu bewerten. In ihrer ursprünglichen Studie fügten D.H. Baker und sein Student T.K. Chung Arginin (42 % des Lysinanteils), Glycin (100 % des Lysinanteils), Histidin (32 % des Lysinanteils) und Prolin (33 % des Lysinanteils) zum Grundfutter hinzu, das 1,2 % echtes verdauliches Lysin enthielt, und verwendeten Glutamat in Höhe von 878 % des Lysinanteils, um unspezifischen AA-Stickstoff bereitzustellen. Andere synthetisierbare AA (einschließlich Alanin, Aspartat, Asparagin, Cystein, Glutamin, Serin und Tyrosin) wurden in der überarbeiteten Version des idealen Proteins jedoch nicht berücksichtigt, und die Gründe für die Verwendung von Arginin, Glycin, Histidin und Prolin in unterschiedlichen Verhältnissen zu Lysin wurden nicht erläutert. Außerdem waren die Grundlagen für andere Annahmen nicht bekannt, darunter: (a) ob Glutamat eine wirksame Vorstufe für die ausreichende Synthese aller anderen AA (einschließlich Aspartat, Glutamin und Serin) in bestimmten Geweben (z. B. Dünndarm, Milz und Lymphknoten) und im gesamten Körper ist; oder (b) ob der hohe Glutamatgehalt in der Nahrung den Transport, den Stoffwechsel und die Verwertung anderer AA in der Nahrung beeinflussen kann. Darüber hinaus wurde den Aminosäurenflüssen zwischen den Organen im Verhältnis zu ihrem intrazellulären Stoffwechsel wenig Aufmerksamkeit geschenkt. So gelangen beispielsweise nur ~5 % des mit der Nahrung aufgenommenen Glutamats in den Pfortaderkreislauf von Schweinen im Wachstum. Obwohl intrazelluläres Glutamat zur Synthese von Aspartat verwendet wird, sind viele extraintestinale Gewebe und Zellen (z. B. Leber und rote Blutkörperchen) nur begrenzt in der Lage, Glutamat aus dem Blutkreislauf aufzunehmen. In der 10. Ausgabe der NRC-Nährstoffanforderungen für Schweine, die 1998 veröffentlicht wurde, wurde der Bedarf von Schweinen an Prolin oder Glycin in der Nahrung nicht anerkannt; daher ließ Baker in der letzten Version seines „idealen Proteins“ für Schweinediätrezepturen im Jahr 2000 Glycin und Prolin weg, wie er es bereits 1997 getan hatte. In den letzten zwei Jahrzehnten wurde erfolgreich versucht, die Muster einiger AA in Futtermitteln für säugende, säugende, absetzende, ausmastende und trächtige Schweine durch Zugabe von Arginin, Glutamin, Glutamat, Prolin oder Glycin zu verfeinern oder das Wachstum der Milchdrüsen, Veränderungen der AA-Zusammensetzung des gesamten Körpers und die Milchleistung bei säugenden Sauen zu bestimmen.

Es wird immer deutlicher, dass sowohl EAA als auch NEAA (z. B. Arginin, Glutamin, Glutamat, Glycin und Prolin) eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Genexpression, der Zellsignalübertragung, des Nährstofftransports und -stoffwechsels, der Darmmikrobiota, der antioxidativen Reaktionen und der Immunreaktionen spielen. Auf der Grundlage dieser überzeugenden Beweise aus Tierstudien schlugen Wu und Kollegen das neue Konzept der funktionellen AA vor, die als diejenigen AA definiert werden, die an wichtigen Stoffwechselwegen beteiligt sind und diese regulieren, um die Gesundheit, das Überleben, das Wachstum, die Entwicklung, die Laktation und die Reproduktion der Organismen zu verbessern. Zu den Stoffwechselwegen gehören: (a) intrazellulärer Proteinumsatz (Synthese und Abbau) und damit verbundene Vorgänge; (b) AA-Synthese und -Katabolismus; (c) Erzeugung kleiner Peptide, stickstoffhaltiger Metaboliten und schwefelhaltiger Substanzen (z. B. H2S); (d) Harnstoffzyklus und Harnsäuresynthese; (e) Lipid- und Glukosestoffwechsel; (f) Ein-Kohlenstoff-Stoffwechsel und DNA-Synthese; und (g) zelluläre Redox-Signalübertragung. Funktionelle AA können ernährungsphysiologisch „essentielle“, „nicht-essentielle“ oder bedingt essentielle AA sein. Das Konzept der funktionellen AA in der Ernährung wurde auch für Fische, Geflügel und kleine Labortiere (z. B. Mäuse und Ratten) übernommen. Die Leser werden auf die jüngsten Übersichten und Original-Forschungsartikel über diese neuen Entwicklungen verwiesen.

Texas A&M University’s optimale Verhältnisse von Aminosäuren in der Ernährung von Schweinen und Hühnern

Die Kohlenstoffgerüste von EAA (einschließlich Tyrosin und Cystein) werden bei Tieren nicht aus Nicht-AA-Substanzen synthetisiert. Wie bereits erwähnt, ist die Synthese von NEAA aus EAA bei Tieren unzureichend für ihr maximales Wachstum, ihre Milchproduktion und ihre Reproduktionsleistung oder für eine optimale Entwicklung und Gesundheit. Daher ist die traditionelle Klassifizierung von AA als EAA oder NEAA lediglich eine Frage der Definition. So zeigen beispielsweise neue Erkenntnisse, dass Arginin, Glutamin, Glutamat und Glycin eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Genexpression, der Zellsignalisierung, der antioxidativen Reaktionen und der Immunität spielen. Darüber hinaus sind Glutamat, Glutamin und Aspartat wichtige metabolische Brennstoffe für Enterozyten und regulieren auch die Entwicklung und Funktion des Darms und des Nervensystems. Darüber hinaus ist Glutamin für die ATP-Produktion, die Synthese von Nukleotiden, die Expression von antioxidativen Genen und die Redox-Signalübertragung in den Enterozyten von wesentlicher Bedeutung. Darüber hinaus aktiviert Glutamat die chemische Sensorik im Magen-Darm-Trakt und kann den Abbau von EAA und NEAA durch Darmmikroben hemmen. Schließlich sind Prolin und Arginin, die Hauptquellen von Ornithin für die intestinale und plazentare Synthese von Polyaminen, wesentlich für die DNA- und Proteinsynthese und auch an der Protein- und DNA-Methylierung und damit an der genetischen und epigenetischen Regulierung von Zellwachstum und -entwicklung beteiligt. Insgesamt haben Tiere einen Bedarf an allen synthetisierbaren AA, um ihr volles genetisches Potenzial für Wachstum, Entwicklung, Fortpflanzung, Laktation und Widerstandsfähigkeit gegen Infektionskrankheiten zu erreichen.

Die Zusammensetzung von EAA in Futtermitteln und die tatsächliche ileale Verdaulichkeit von EAA bei Schweinen und Geflügel sind veröffentlicht worden. In einem ersten Schritt zur Bestimmung des NEAA-Bedarfs von Tieren haben wir kürzlich die Zusammensetzung aller Protein-AA in den wichtigsten Futtermitteln und in tierischem Gewebe bestimmt. Beispiele sind in Tabelle 4 für Maiskörner, Sojaschrot, Sorghumkorn und Fleisch & Knochenmehl aufgeführt. Auf der Grundlage früherer Studien über die Biochemie und Ernährung von AA (einschließlich des AA-Stoffwechsels und der Proteinzunahme im Gewebe) bei Geflügel (z. B. 3) und Schweinen (z. B. 3) möchte der Autor der vorliegenden Arbeit die optimalen Verhältnisse von wirklich verdaulichem AA im Futter für Schweine (Tabelle 5) und Hühner (Tabelle 6) während verschiedener Wachstums- und Produktionsphasen vorschlagen. Die Werte für 5- bis 10-kg-Jungschweine basieren in erster Linie auf folgenden Überlegungen: (a) dem Eintritt von AA aus der Nahrung in die Pfortader bei 30 Tage alten Schweinen nach dem Absetzen im Vergleich zur Akkumulation von AA im Körper; (b) den veröffentlichten Daten von Baker und NRC zum Bedarf an EAA aus der Nahrung; und (c) den geschätzten Raten der AA-Synthese, des Katabolismus und der Akkumulation im Körper. Im Einzelnen lauten diese Schätzungen wie folgt: (a) Die Netto-Syntheseraten von Aspartat, Arginin, Glutamat, Glutamin, Glycin und Prolin in extra-intestinalen Geweben von 5-10 kg schweren Schweinen nach der Entwöhnung betragen 195, 361, 415, 1149, 331 bzw. 276 mg/kg Körpergewicht pro Tag; (b) die Abbaugeschwindigkeit (einschließlich Oxidation und Synthese niedermolekularer Substanzen) von Alanin und Tyrosin in extra-intestinalen Geweben beträgt 30 % ihrer Anreicherungsgeschwindigkeit in Körperproteinen; (c) die Abbaugeschwindigkeit (einschließlich Oxidation) von Leucin und Isoleucin in extra-intestinalen Geweben beträgt 30 % bzw. 25 % ihrer Anreicherungsgeschwindigkeit in Körperproteinen; (d) die Abbaugeschwindigkeit (einschließlich Oxidation) von Asparagin in extra-intestinalen Geweben 124 mg/kg Körpergewicht pro Tag beträgt; e) die Abbaugeschwindigkeiten (einschließlich Oxidation) von Valin und Serin in extra-intestinalen Geweben 15 % ihrer Anreicherungsgeschwindigkeiten in Körperproteinen betragen; f) die Abbaugeschwindigkeit (einschließlich Oxidation) von Phenylalanin in extra-intestinalen Geweben 124 mg/kg Körpergewicht pro Tag beträgt; und g) das Verhältnis von Phenylalanin zu Tyrosin 60 beträgt:40, während das Verhältnis von Methionin zu Cystein 1:1 ist. Darüber hinaus basieren die von der Texas A&M University ermittelten optimalen Verhältnisse von wirklich verdaulichem AA in Futtermitteln für trächtige und laktierende Sauen auf früheren Studien über die Zusammensetzung von AA in der Nahrung, die tatsächliche ileale Verdaulichkeit von AA in Futterbestandteilen (Tabelle 4 und Ref. ), die Zusammensetzung von EAA und NEAA im Körper (Tabelle 4), das embryonale/fötale Überleben und Wachstum sowie die Milchproduktion und das Ferkelwachstum.

Einige zusätzliche Kommentare zu den optimalen Verhältnissen von AA in der Nahrung der Texas A&M University sind gerechtfertigt. Erstens übernimmt der Autor die NRC-Werte für Lysin, Methionin, Threonin und Tryptophan im Modell der Texas A&M University für 5- bis 10-kg-Schweine. Zweitens basieren die optimalen Verhältnisse von EAA in der Ernährung älterer Schweine auf den Vorschlägen des NRC und von Baker, wonach die Verhältnisse von Tryptophan, Schwefel-AA und Threonin zu Lysin (alle basierend auf der tatsächlichen Verdaulichkeit von EAA) mit dem Alter leicht ansteigen, während sich die Verhältnisse anderer EAA zu Lysin während der postnatalen Entwicklung nicht wesentlich verändern. Drittens ist dies das erste Mal, dass NEAA in den optimalen Verhältnissen von AA in der Ernährung von Schweinen und Geflügel in verschiedenen physiologischen Stadien enthalten sind. Viertens sind bei den EAA die Verhältnisse von BCAA, Histidin, Phenylalanin oder Tyrosin zu Lysin in den optimalen Verhältnissen der Texas A&M University für die Ernährung höher als die vom NRC und Baker für Schweine vorgeschlagenen Verhältnisse. Dies beruht auf den folgenden Überlegungen: (a) BCAA werden aktiv in extrahepatischen und extraintestinalen Geweben abgebaut; (b) Leucin kann die Muskelproteinsynthese bei jungen Schweinen stimulieren; (c) Leucin, Isoleucin und Valin sollten in einem angemessenen Verhältnis vorhanden sein, um ein Ungleichgewicht der AA zu verhindern; (d) große Mengen an histidinhaltigen Dipeptiden sind in der Skelettmuskulatur vorhanden; und (e) Tyrosin wird aktiv in mehreren Stoffwechselwegen verwertet und sein Kohlenstoffskelett wird bei Tieren nur aus Phenylalanin gebildet. Schließlich lieferten die Daten über den EAA-Bedarf von Hühnern zusammen mit der Zusammensetzung von EAA und NEAA sowie der AA-Akkumulation im Körper (85 und Tabelle 4) und neuen Erkenntnissen über den AA-Stoffwechsel bei Vögeln die Grundlage für die von der Texas A&M University vorgeschlagenen optimalen Verhältnisse von Aminosäuren im Hühnerfutter (Tabelle 7). Die empfohlenen Werte für den EAA- und NEAA-Bedarf müssen revidiert werden, sobald neue und überzeugende experimentelle Daten vorliegen.