Esterbindinger er blevet anvendt som metaboliserbare bindinger til at reducere radioaktivitetsniveauet i ikke-målvæv efter indgivelse af antistoffer mærket med metalliske radionuklider. I denne radiokemiske udformning af antistoffer skal esterbindingerne spaltes hurtigt i ikke-målvæv, men der kræves også en høj stabilitet af esterbindingerne i plasma for at bevare radioaktivitetsniveauet i målvævet. For at vurdere de strukturelle krav til stabilisering af esterbindingen blev der udviklet et nyt benzyl-EDTA-afledt bifunktionelt chelatdannende middel med en esterbinding, (1-benzyl)ethylendiamin-N,N,N,N’,N’,N’ -tetraeddikesyre; MESS-Bz-EDTA). MESS-Bz-EDTA blev koblet med et thioleret monoklonalt antistof (OST7, IgG1) fremstillet ved at reducere dets disulfidbindinger for at indføre esterbindingen tæt på og tæt på antistofmolekylet. Til sammenligning blev 1-ethylendiamin-N,N,N,N’,N’-tetraeddikesyre (EMCS-Bz-EDTA) og meleimidoethyl 3-iodohippurat (MIH) koblet til OST7 under samme kemi med samme kombinationskemi. Ved inkubation i 50% murinplasma eller en bufferopløsning med neutral pH frigjorde OST7-MESS-Bz-EDTA-111In hurtigt radioaktiviteten, og mere end 95% af den oprindelige radioaktivitet blev frigjort efter 24 timers inkubation i begge opløsninger som følge af en spaltning af esterbindingen. På den anden side blev kun ca. 20 % af radioaktiviteten frigivet fra OST7-MIH-131I i begge opløsninger i den samme inkubationsperiode. I biodistributionsundersøgelser af mus blev der observeret en lidt hurtigere radioaktivitetsafgivelse fra blodet med færre radioaktivitetsniveauer i lever og nyrer med OST7-MIH-131I end med OST7-EMCS-Bz-EDTA-111In, mens OST7-MESS-Bz-EDTA-111In viste en radioaktivitetsafgivelse fra blodet, der var meget hurtigere end og næsten sammenlignelig med den for henholdsvis OST7-MIH-131I og succinamidobenzyl-EDTA-111In. Disse resultater samt tidligere resultater vedrørende radiomærkede antistoffer med esterbindinger tyder på, at selv om indførelsen af en esterbinding tæt på et antistofmolekyle stabiliserer esterbindingen mod esteraseadgang, spiller den kemiske struktur af de bindinger og radiomærkninger, der er knyttet til esterbindingerne, en væsentlig rolle for esterbindingens kemiske stabilitet. Dette kan forklare de forskellige stabiliteter af esterbindingerne i de radioimmunokonjugater, der hidtil er blevet rapporteret.