Den mest udførligt undersøgte gruppe af proteolytiske enzymer omfatter serinproteaser. Som navnet antyder, har hvert medlem af denne gruppe en reaktiv serylaminosyrerest i sit aktive sted.

Serinproteaserne er opdelt i to familier: trypsinerne og subtilisinerne.

Trypsinfamilien er den største og indeholder bl.a. trypsin og chymotrypsin, elastase, mastcelletryptase og mange af de faktorer, der regulerer blodkoagulationen og fibrinolysen.

Enzymerne af trypsintypen har et meget ens aminosyreindhold. De findes i hvirveldyr og andre dyr samt i svampe og procaryote celler. Derimod findes subtilisinerne kun i bakterier. Medlemmerne af trypsinfamilien klassificeres efter den type aminosyre, der forekommer på det foretrukne spaltningssted.

Elastase og chymotrypsin spalter efter hydrofobiske og aromatiske aminosyrer, mens andre trypsinlignende proteaser kun spalter på den C-terminale side af de basiske aminosyrer arginin eller lysin. Aminosyresekvensen og dermed også den tredimensionelle struktur er helt forskellig mellem trypsinerne og subtilisinerne. De katalytisk aktive domæner i trypsin og subtilisin har derfor højst sandsynligt udviklet sig uafhængigt af hinanden og er konvergeret fra to forskellige gener.

Men da de tre aminosyrer af funktionel betydning på de aktive steder, serin (Ser), asparaginsyre (Asp) og histidin (His), er anbragt i samme geometriske forhold hos alle medlemmer af de to familier, er de proteolytiske mekanismer imidlertid meget ens.

Denne kendsgerning kan føre til den antydning, at arrangementet af de tre katalytisk aktive aminosyrer på det aktive sted er meget effektivt til hydrolyse af peptidbindinger. Serinproteaser fra pattedyr syntetiseres normalt som inaktive proenzymer, zymogener, der består af en enkelt peptidkæde. Aktiveringen sker, når zymogenet spaltes på et eller flere specifikke steder. Denne spaltning sker oftest ved hjælp af en anden protease. De fleste serinproteaser indeholder to funktionelt adskilte dele.

Den region, hvor de katalytisk aktive aminosyrer findes, er meget ens i trypsin og chymotrypsin samt i de serinproteaser, der er involveret i blodkoagulationen. Den anden region er placeret i de ydre dele af enzymet. Denne region er af betydelig størrelse i de serinproteaser, der regulerer blodkoagulationen og fibrinolysen, og der kan skelnes mellem fire hovedtyper af strukturer: kringle-domæner, vækstfaktor-domæner, vitamin K-afhængige carboxylerede calciumbindingsdomæner og domæner, der er homologe med fibronectins fingerstruktur.

Alle fire domænetyper er ikke til stede i alle grupper af serinproteaser.

I den levende organisme produceres proteolytiske enzymer (proteaser) for at nedbryde og modificere proteiner. En hovedopgave for proteolytiske enzymer er at nedbryde proteiner til peptider eller aminosyrer, der skal bruges enten som energikilde eller som byggesten til resyntese af proteiner. Desuden ændrer proteolytiske enzymer de cellulære miljøer og letter cellevandringen i forbindelse med sårreparation og kræft, ægløsning og implantation af det befrugtede æg, embryonal morfogenese og involution af mælkekirtler efter amning.

En anden vigtig funktion for proteaser er deres rolle som regulatorer i processer som f.eks. inflammation, infektion og blodkoagulation. De fleste proteolytiske enzymer er meget specifikke for deres substrater. Klassifikationen af proteaser er imidlertid ikke baseret på deres valg af substrat, men på deres virkningsmekanisme.

Der skelnes generelt mellem fire forskellige grupper af proteolytiske enzymer, der er opkaldt efter den aminosyrerest på det aktive sted, der er ansvarlig for den katalytiske aktivitet: de aspartiske proteaser (f.eks.f.eks. pepsin), cysteinproteaser (f.eks. cathepsin B og cathepsin H), serinproteaser (f.eks. trypsin, trombin og plasmin) og metalloproteaser (f.eks. kollagenaser og gelatinaser). Selv om medlemmerne af de enkelte grupper af proteolytiske enzymer kan have meget forskellige biologiske funktioner, viser aminosyreanalyser ofte en høj grad af strukturel lighed mellem dem. Detaljeret viden om et enzyms struktur og virkningsmekanisme kan i mange tilfælde afsløre en forståelse af strukturen og funktionerne hos andre enzymer inden for samme gruppe.