Avbelj a spolupracovníci (2) zjistili významné rozdíly v podílu tří konformací mezi dipeptidy různých aminokyselin a byli schopni měřit změny v závislosti na složení, teplotě, ionizačním stavu postranních řetězců a složení rozpouštědla, o nichž je známo, že ovlivňují konformaci nesložených řetězců (5). Konformace zbytků v krátkých řetězcích se rozkládá přibližně stejně jako konformace zbytků v dipeptidech. Interakce mezi zbytky v krátkých řetězcích je minimální, protože atomy Cα po sobě jdoucích zbytků jsou odděleny třemi vazbami, z nichž jedna je tuhá peptidová vazba (6). Jak se řetězce prodlužují, kooperativní interakce středního dosahu podporují tvorbu úseků α-helikální struktury. Rozsah tvorby šroubovice však vyžaduje příznivé složení aminokyselin, pokud jde o vnitřní sklon zbytků k tvorbě šroubovice a faktory, jako je přítomnost interakcí stabilizujících šroubovici mezi postranními řetězci. Tyto podmínky byly stanoveny rozsáhlými výzkumy (např. cit.7 ). Jak se řetězce stávají ještě delšími, jsou možné další interakce dlouhého dosahu mezi postranními řetězci. Zejména přitažlivost mezi hydrofobními postranními řetězci může vést ke vzniku zhroucených, ale ne vysoce uspořádaných struktur – tzv. roztavených globulí. Tyto roztavené globule mohou také vznikat jako meziprodukty v procesu formování biologicky aktivní, složené konformace proteinu z nesloženého stavu (8).

Ještě zbývá zcela propojit tyto rozdíly v konformační preferenci s rozdíly v molekulární struktuře a molekulárních interakcích, k čemuž se nejlépe přistupuje pomocí molekulárních simulací. Různá silová pole, která jsou široce používána, se však mezi sebou v otázce konformačního rozložení alaninových a glycinových dipeptidů ve vodném roztoku příliš neshodují (9). Avbelj a spolupracovníci (2) poukazují na to, že detaily nově naměřených distribucí by měly sloužit jako klíčová reference pro vytvoření zpřesněného silového pole, které pak lze s větší jistotou použít při simulacích nesložených polypeptidů v roztoku. Především lze očekávat, že tato zvýšená přesnost výrazně zlepší přesnost simulací skládání malých proteinů s využitím atomárního zobrazení a explicitní solvatace, čehož bylo nedávno dosaženo díky nárůstu výkonu počítačů a zdokonalení simulačních metod (10, 11). Rutinní určování struktury malých proteinů pomocí simulovaného skládání, jako alternativa k rentgenové krystalografii a NMR spektroskopii, se zdá být již za rohem. Přesnost silových polí používaných při těchto simulacích pak bude mít největší význam.

.